1. Ćwiczenie 8 1 Aminokwasy i białka 1 Aminokwasy



Pobieranie 308.99 Kb.
Strona1/4
Data07.05.2016
Rozmiar308.99 Kb.
  1   2   3   4
1. Ćwiczenie 8
1.1 Aminokwasy i białka
1.1.1 Aminokwasy

Badania mikroorganizmów w skamielinach wykazują, że aminokwasy istniały już trzy miliardy lat temu, wykrywa się je również w niewielkich ilościach w materiałach pochodzenia meteorytowego, jak również w skałach księżycowych.

Aminokwasy są prostymi związkami organicznymi. Na ich właściwości fizyczne i chemiczne wpływa obecność grupy aminowej i karboksylowej. W zależności od wzajemnego usytuowania tych podstawników w cząsteczce, mówimy o -aminokwasach (grupa aminowa i karboksylowa przy tym samym atomie węgla), -aminokwasach (grupy –NH2 i –COOH znajdują się przy sąsiednich atomach węgla), -aminokwasach (grupy funkcyjne oddalone o trzy węgle) itd. Pojęciem -aminokwas określa się związki zawierające grupę aminową przyłączoną do atomu węgla maksymalnie oddalonego od podstawnika karboksylowego.




-aminokwas



-aminokwas



-aminokwas



-aminokwas



-aminokwas

Aminokwasy występujące w białkach to zazwyczaj kwasy -aminokarboksylowe. Wiele aminokwasów, występujących w formie niezwiązanej, pełni ważne funkcje biochemiczne, biorąc udział w biosyntezie innych składników żywego organizmu, pełniąc funkcje regulatorowe i semiochemiczne (znamy ponad 150 naturalnych aminokwasów). Zasób wolnych aminokwasów w ustroju nosi nazwę puli aminokwasowej. Podstawowe przemiany aminokwasów ilustruje diagram:




Wzory ważniejszych aminokwasów białkowych zamieszczono w tabeli.

Aminokwasy

Nazwa

Oznaczenie trój i jednoliterowe

Struktura

Zawartość w wybranych białkach

Uwagi

Alifatyczne obojętne

glicyna

Gly G



fibroina jedwabiu 43,6 %

żelatyna 25,7 %



endogenny

nie chiralny



alanina

Ala A



fibroina jedwabiu 29,7 %

endogenny

walina

Val V



elastyna 17,6 %

egzogenny

leucyna

Leu L



albumina surowicy 12,8 %

zeina 19,0 %



egzogenny

izoleucyna

Ile I



albumina surowicy 2,6 %

globulina 4,3 %



egzogenny

Alifatyczne hydroksyaminokwasy

seryna

Ser S



fibroina jedwabiu 16,2 %

endogenny

treonina

Thr T



keratyna (człowiek) 8,5 %

awidyna 10,5 %



egzogenny




Aminokwasy zawierające siarkę

cysteina

Cys C



keratyna (człowiek) 14,4 %

keratyna (pióra) 8,2 %

keratyna (wełna) 11,9 %


endogenny

cystyna

Cys–Cys



keratyna (człowiek) 18,0 %

endogenny

metionina

Met M



-kazeina 4,1 %

owoalbumina 5,2 %



egzogenny

Zasadowe

lizyna

Lys K



mioglobina 15,5 %

albumina surowicy 12,8 %



egzogenny

hydroksylizyna

Hyl



żelatyna 2,0 %

kolagen 0,93 %



endogenny

aminokwas nie kodowany w DNA, powstaje w wyniku hydroksylowania proliny wcześniej wbudowanej w peptyd



arginina

Arg R



salmina 86,4 %

żelatyna 8,3 %

histony 15,9 %


egzogenny

histydyna

His H



hemoglobina 7,0 %

egzogenny




Kwaśne i ich monoamidy

kwas asparaginowy

Asp D



globuliny (jęczmień) 10,3 %

endogenny

asparagina

Asn N






endogenny

kwas glutaminowy

Glu E



gliadyna (pszenica) 39,2 %

gliadyna (żyto) 37,7 %

zeina 22,9 %


endogenny

glutamina

Gln Q






endogenny

Aromatyczne i heteroaromatyczne

fenyloalanina

Phe F



albumina surowicy 7,8 %

-globulina 4,6 %



egzogenny

tyrozyna

Tyr Y



fibroina jedwabiu 12,8 %

egzogenny

tryptofan

Trp W



lizozym 10,6 %

-laktoalbumina 7,0 %



egzogenny

Iminokwasy

prolina

Pro P



salmina 6,9 %

kazeina 10,6 %

żelatyna 16,3 %


endogenny

hydroksyprolina

Hyp



żelatyna 13,6 %

kolagen 12,8 %



endogenny

aminokwas nie kodowany w DNA, powstaje w wyniku hydroksylowania proliny wcześniej wbudowanej w peptyd



Rośliny i wiele mikroorganizmów jest w stanie wytwarzać wszystkie aminokwasy potrzebne do budowy białek własnych komórek. Zwierzęta natomiast wytwarzają tylko 15 aminokwasów. Pozostałe muszą być zatem dostarczone wraz z pożywieniem lub wytworzone przez symbiotyczną mikroflorę jelitową. Aminokwasy takie nazywamy egzogennymi (w odróżnieniu od syntezowanych samodzielnie – endogennych). Liczba i rodzaj aminokwasów których dostarczanie wraz z pożywieniem jest niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu jest różne i zależne od stopnia rozwoju i stanu organizmu. Na przykład, niektóre aminokwasy potrzebne ssakom w okresie wzrostu, przestają być niezbędne dla osobników dorosłych. Zapotrzebowanie na niektóre z nich wzrasta w okresie cięży i karmienia czy też w przypadku stanów patologicznych.

Glicyna, aminokwas endogenny dla ssaków, musi być dostarczany wraz z pokarmem w przypadku ptaków, które nie są zdolne do jego biosyntezy. U przeżuwaczy wszystkie aminokwasy egzogenne są dostarczane, przy dostatecznym zaopatrzeniu w związki azotu, przez mikroorganizmy symbiotyczne bytujące w przewodzie pokarmowym.


1.2 Właściwości kwasowo – zasadowe aminokwasów

Aminokwasy, posiadające w swojej cząsteczce zarówno grupy kwasowe jak i zasadowe, mogą występować w formie jonu obojnaczego. Jonem obojnaczym nazywamy cząsteczkę obojętną, w obrębie której występuję grupa o ładunku dodatnim oraz grupa o ładunku ujemnym, przy czym oba ładunki równoważą się.



I II


W przypadku glicyny stosunek formy (I) do (II) ma się jak 1 do 260000. Zachowanie takie determinuje wiele właściwości fizykochemicznych aminokwasów:

  • aminokwasy, w przeciwieństwie do amin i kwasów karboksylowych o podobnej długości łańcucha są nielotnymi ciałami stałymi, topiącymi się z rozkładem w wysokich temperaturach

  • aminokwasy są nierozpuszczalne w niepolarnych rozpuszczalnikach, rozpuszczają się natomiast w wodzie

  • wartości stałych kwasowości i zasadowości dla grup –COOH i –NH2 są zaskakująco małe. Na przykład, glicyna ma Ka = 1,6*10-10 a Kb = 2,5*10-12, podczas gdy Ka dla większości kwasów karboksylowych wynosi około 10-5 natomiast Kb dla amin alifatycznych jest rzędu 10-4

  • wodne roztwory aminokwasów zachowują się jak roztwory substancji o bardzo dużym momencie dipolowym

W rzeczywistości zatem wartość Ka nie jest stałą dysocjacji grupy –COOH lecz odnosi się do kwasowości protonowanej grupy aminowej –NH3+, i wyraża się wzorem:



Wartość Kb’ zasady sprzężonej do kwasu o stałej dysocjacji Ka (jonu amoniowego –NH3+), czyli zasadowość grupy –NH2, można obliczyć z zależność Ka*Kb’ = 10-14. Uzyskujemy zatem, dla wolnej grupy aminowej, wartość stałej dysocjacji rzędu 10-5, co zgadza się z wartościami dla amin alifatycznych. Podobnie, wartość Kb glicyny (czy innego aminokwasu), nie odpowiada zasadowości grupy –NH2, lecz odnosi się do zasadowości anionu karboksylanowego –COO-, i wyraża się wzorem:





Podobnie jak poprzednio wyliczyć możemy kwasowość Ka’ kwasu sprzężonego z tą zasadą. Jest nim grupa karboksylowa, -COOH i, po skorzystaniu z wzoru Ka’*Kb = 10-14, uzyskujemy stałą dysocjacji grupy –COOH wynoszącą około 10-3, co nie jest sprzeczne z wartościami uzyskiwanymi dla kwasów karboksylowych (bliskie sąsiedztwo grupy aminowej, wyciągającej elektrony, zwiększa kwasowość)

Zawartość poszczególnych form w roztworze zależy od jego pH:

II I III


Wzrost zasadowości powoduje zwiększenie udziału formy (II), wzrost kwasowości z kolei, wzrost stężenia formy (III).

W roztworach zasadowych, w których przeważa udział formy (II), cząsteczki aminokwasu migrują, po umieszczeniu próbki w polu elektrycznym, do anody. W środowisku kwaśnym, z powodu przewagi jonów (III), zachodzi migracja do katody. Przy pH przy którym udział form (II) i (III) pewnego aminokwasu jest równy, nie obserwuje się żadnej migracji. Punkt ten nazywamy punktem izoelektrycznym danego aminokwasu (pHi). W punkcie izoelektrycznym stężenie jonów obojnaczych jest największe. Współczynnik pH równy pHi odbiega na ogół w od wartości 7, odpowiadającej roztworowi obojętnemu. Na przykład, dla glicyny, obserwuje się przewagę właściwości kwasowych (Ka>Kb). Po rozpuszczeniu w wodzie, udział formy II będzie nieznacznie większy niż formy III, w związku z tym, aby osiągnąć stan równowagi, do roztworu należy dodać niewielką ilość kwasu. Stąd pHi  7,0 i punkt izoelektryczny znajduje się przy pH=6,1.

W aminokwasach kwaśnych lub zasadowych, obecność dodatkowej grupy –COOH lub –NH2 mamy do czynienia z większą ilością równowag. Grupa aminowa w lizynie czy też guanidynowa w argininie są bardziej zasadowa niż grupy -aminowa tych aminokwasów, zatem to one uczestniczą w tworzeniu jonu obojnaczego. Z kolei grupy -karboksylowe wykazują silniejszy charakter kwasowy, co powoduje iż ich udział w tworzeniu form jonowych jest istotniejszy.

Charakter jonów obojnaczych lub polijonów wykazują także białka, ze względu na obecność wolnych grup aminowych i karboksylowych. Z tego powodu możemy mówić także o punkcie izoelektrycznym peptydów i białek.



1.3 Wiązanie peptydowe

Aminokwasy są zdolne do tworzenia międzycząsteczkowych wiązań amidowych pomiędzy grupami -aminową i -karboksylową. Tak wytworzone wiązanie (-CO-NH-) nazywamy wiązaniem peptydowym.



Długość wiązania C-N w wiązaniu peptydowym jest krótsza niż normalne pojedyncze wiązanie C-N, np.: w aminach. Jest to efekt mezomerycznego charakteru wiązania peptydowego, które ma charakter częściowo podwójny (ok. 50%). Jest ono zatem płaskie, a dodatkowym efektem charakteru podwójnego jest utrudniona rotacja wokół tego wiązania, a co za tym idzie, stabilizacja dwu płaskich struktur, cis i trans.



mezomeria wiązania peptydowego



forma trans forma cis

W naturalnych peptydach występuje wyłącznie forma trans wiązania peptydowego. Wynika to z oddziaływań sterycznych i elektrostatycznych, efektem których jest mniejsza energia takiego układu, a co za tym idzie, większa stabilność. Wiązanie cis występuje wyłącznie w niewielkich peptydach cyklicznych, w których z oczywistych względów, tego typu struktura jest wymuszona.



1.4 Peptydy, białka

Peptydy są amidami utworzonymi w wyniku reakcji tworzenia wiązań peptydowych pomiędzy dwu lub więcej aminokwasami. W zależności od ilości reszt aminokwasowych w cząsteczce peptydu jest on nazywany dipeptydem (2 reszty), tripeptydem (3 reszty), tetrapeptydem (4 reszty), itd. aż do polipeptydów. Przyjmuje się, że cząsteczki polipeptydowe o masie do 10000 u są uznawane za peptydy, o masach większych – białka. Właściwości tego typu połączeń zależne są wyłącznie od natury i porządku aminokwasów wchodzących w ich skład. Oprócz wiązań peptydowych, za strukturę białek lub peptydów odpowiedzialne są także inne typy oddziaływań kowalencyjnych bądź niekowalencyjnych.



  • wiązania disiarczkowe (disulfidowe) – są drugim, ważnym wiązaniem kowalencyjnym spotykanym w cząsteczkach peptydów, będących dla nich swoistym. Jest to efekt utleniania grup –SH reszt cysteiny wchodzących w skład łańcucha polipeptydowego. Rozróżniamy wewnątrzłańcuchowe (a) wiązania disulfidowe, które występują pomiędzy resztami cysteiny w obrębie tego samego łańcucha peptydowego, oraz międzyłańcuchowe (b) wiązania disiarczkowe, łączące dwa oddzielne łańcuchy białkowe. Energia wiązania wynosi około 210 kJ*mol-1.



  • wiązania wodorowe – są to oddziaływania międzycząsteczkowe lub wewnątrzcząsteczkowe z udziałem atomu wodoru w grupie X–H (gdzie X jest atomem elektroujemnym, np.: O, N, S) z grupą elektrodonorową Y, typu X-H.....Y. Grupę XH nazywamy protonodonorem, grupę Y, protonoakceptorem. Typowe wiązania wodorowe występujące w białkach, to: OH.....O; OH.....N; NH.....O; NH.....N. Jest to oddziaływanie w dużej mierze elektrostatyczne. Atom X, silnie elektroujemny, wywołuje polaryzację wiązania X–H, w skutek czego na atomie wodoru pojawia się cząstkowy ładunek dodatni. Elektroujemny atom Y charakteryzuje się cząstkowym ładunkiem ujemnym, co prowadzi z kolei do coulombowsciego oddziaływania atomu wodoru z atomem Y. W peptydach i białkach istnieje wiele elementów zdolnych do tworzenia wiązań wodorowych, zarówno wewnątrzcząsteczkowych, odpowiedzialnych za wiele aspektów strukturalnych polipeptydów, jak również międzycząsteczkowych, odpowiedzialnych za strukturę czwartorzędową, wiązanie substratów do enzymów, oddziaływanie z receptorami, hydratację itd. W tworzeniu wiązań wodorowych uczestniczą zarówno grupy NH i CO wiązań peptydowych, jak też podstawniki protonodonorowe bądź akceptorowe łańcuchów bocznych aminokwasów. Energia tych wiązań wynosi 12-29 kJ mol-1.



  • oddziaływania hydrofobowe – jest to oddziaływanie pomiędzy niepolarnymi resztami aminokwasów alifatycznych, będące efektem sił dyspersyjnych (wiązań Van der Waalsa). Jest szczególnie istotne w przypadku reszt waliny, leucyny i izoleucyny. Pomimo niewielkiej mocy biorą udział w stabilizacji struktury wielu białek. Dodatkowo oddziaływania hydrofobowe są wzmacniane na skutek oddziaływań z cząsteczkami wody. Wokół grup niepolarnych molekuły wody tworzą „grona”, związane ze sobą wiązaniami wodorowymi. Zwiększa to lokalnie ich stopień uporządkowania i, co za tym idzie, zwiększa energię swobodną w otoczeniu reszt niepolarnych. Z drugiej strony wzajemna asocjacja reszt alifatycznych zmniejsza przestrzeń hydrofobową, dostępną dla cząsteczek wody. To z kolei minimalizuje ich uporządkowanie, co powoduje wzrost entropii i spadek energii swobodnej, w efekcie stabilizując takie ułożenie podstawników. Moc wiązania 4-8 kJ mol-1.

  • wiązania jonowe – są efektem oddziaływań elektrostatycznych zjonizowanych reszt aminowych i karboksylanowych. Stwarzają one dodatkową możliwość stabilizacji struktury peptydu. Mogą mieć charakter przyciągający (między grupami różnoimiennie naładowanymi) lub odpychający (między grupami naładowanymi równoimiennie). Moc wiązania 160-460 kJ mol-1.

  • oddziaływania typu - – w białkach występują aminokwasy aromatyczne (Phe, Tyr, Trp, His). Oddziaływania elektronów  dwóch różnych reszt aminokwasowych stanowi słaby, aczkolwiek istotny, element determinujący strukturę białka.

  • oddziaływania elektrostatyczne – pomiędzy grupami nie obdarzonymi całkowitym ładunkiem elektrycznym, lecz posiadającymi ładunki cząstkowe, będące efektem polaryzacji wiązań, dochodzi często do oddziaływań coulombowskich, które, pomimo niewielkiej siły, grają pewną rolę w determinowaniu struktur białek.

Pierwszorzędową strukturę peptydu (białka) określa liczba, budowa chemiczna i kolejność reszt aminokwasowych. Jest ona zatem determinowana przez wiązania peptydów pomiędzy aminokwasami. W ramach struktury pierwszorzędowej uwzględnia się także położenie wiązań disiarczkowych. Jak wiadomo, wiązanie peptydowe, ze względu na częściowy charakter podwójny, jest płaskie. Może jednak mieć miejsce swobodny obrót wokół wiązań pomiędzy węglem alfa a grupą karbonylową i amidową. Struktura łańcucha polipeptydowego jest zatem półsztywna, pewne jej fragmenty są koplanarne, inne posiadają swobodę obrotu, stabilizacja jednej z możliwych konformacji jest efektem wiązań niekowalencyjnych. Konformację łańcucha opisuje się przez podanie wartości kątów dwuściennych wiązań pomiędzy C-CO (kąt ) oraz C-NH (kąt ). Geometrię łańcucha polipeptydowego prezentują rysunki (kolorem zaznaczono obszary planarne).



Efektem rotacji wokół wiązań C-N i C-CO jest przyjmowanie przez łańcuch polipeptydowy różnych konformacji przestrzennych. Pod pojęciem struktury drugorzędowej rozumiemy przestrzenne współzależności między aminokwasami w łańcuchu. W zależności od środowiska w którym znajduje się białko, oraz oddziaływań niekowalencyjnych, łańcuch może przyjmować strukturę od całkowicie nieuporządkowanej do silnie skręconej helisy. Z punktu widzenia strukturalnej chemii protein istotne są dwie stabilne konformacje. Pierwszą z nich jest -heliks. W strukturze tej łańcuchy boczne aminokwasów wystają na zewnątrz od centrum helisy, natomiast łańcuch główny (-NH-CO-C-NH-CO-) przyjmuje strukturę śrubową. Na jeden skok helisy, wynoszący 0,54 nm, przypada 3,6 reszty aminokwasowej, odstęp przypadający na jedną resztę wynosi 0,15 nm. Średnica kanału utworzonego przez heliks wynosi 5 nm. Właściwości -helisy są następujące:



  • Strukturę -helisy stabilizują międzyaminokwasowe wiązania wodorowe, występujące pomiędzy grupą NH wiązania peptydowego jednego aminokwasu a grupą CO aminokwasu oddalonego o cztery reszty w strukturze pierwszorzędowej. Należy pamiętać, iż każde wiązanie peptydowe obszaru helikalnego uczestniczy w tworzeniu wiązań wodorowych.

  • Zaangażowanie wszystkich atomów azotu i tlenu łańcucha peptydowego w ten typ oddziaływań znacznie zmniejsza charakter hydrofilowy tego regionu.

  • Heliks prawozwojowy jest bardziej stabilny niż lewozwojowy.

  • Helisa formuje się spontanicznie, ponieważ stanowi najbardziej stabilną konformację łańcucha polipeptydowego (najniżej energetyczną)

  • Resztami destabilizującymi helisę są aminokwasy o elektrycznie nieobojętnych lub dużych łańcuchach bocznych, które na skutek oddziaływań elektrostatycznych lub sterycznych przeszkadzają w utworzeniu struktury helikalnej. Fragmenty helikalne kończy prolina lub hydroksyprolina, która, na skutek wbudowania grupy aminowej w pierścień, nie posiada możliwości rotacji wokół wiązania C-N.

Drugim, strukturalnie i biochemicznie istotnym, typem struktury drugorzędowej jest tak zwana struktura  nazywana również harmonijką . W konformacji tej łańcuch pozostaje prawie całkowicie rozprostowany. Struktura  nosi nazwę antyrównoległej (przeciwrównoległej), jeśli dwa sąsiednie łańcuchy biegną w przeciwnych kierunkach. Jeśli łańcuchy podążają w tym samym kierunku mamy do czynienia ze strukturą równoległą, nie występującą w naturalnych peptydach. Struktura harmonijkowa może mieć postać kilku łańcuchów równoległych do siebie. Wiązania wodorowe, stabilizujące strukturę , występują pomiędzy odległymi od siebie, w sensie struktury pierwszorzędowej, fragmentami cząsteczki, leżącymi równolegle do siebie. Mogą również tworzyć się między różnymi łańcuchami polipeptydowymi. Odległość sąsiednich aminokwasów wzdłuż osi cząsteczki wynosi 0,35 nm.



Ostre zmiany kierunku łańcucha peptydowego są możliwe dzięki tak zwanym zakrętom  (strukturom spinki do włosów), ciasnym pętlom, w których tlen grupy karbonylowej jednej reszty aminokwasowej tworzy wiązanie wodorowe z protonem amidowym aminokwasu oddalonego o 3 reszty do przodu. W zakrętach  często występuje prolina i glicyna, pierwsza ze względu na strukturalne wymuszenie konformacji sprzyjającej zmianie kierunku, druga, gdyż podstawniki wodorowe ze względów sterycznych nie przeszkadzają w tworzeniu takiej konformacji a ponadto może działać jako giętki zawias pomiędzy zakrętem a resztą peptydu.



Czasami do zagadnień związanych ze strukturą drugorzędową zalicza się tworzenie trimetycznych struktur helikalnych, występujących w cząsteczce kolagenu. Tworzą ją trzy łańcuchy polipeptydowe, zawierające w swojej cząsteczce regularnie powtarzające się sekwencje. Co trzecim aminokwasem peptydu jest glicyna, poprzedzające na ogół resztę proliny i często poprzedzona resztą hydroksyproliny. W obrębie pojedynczej nici nie tworzą się wiązania wodorowe, natomiast helikalność każdego z trzech łańcuchów jest determinowana przez odpychające oddziaływania pierścieni pirolidynowych i hydroksypirolidynowych wchodzących w skład Pro lub Hyp. Na jeden aminokwas przypada 0,286 nm a na jeden skręt helisy przypadają trzy aminokwasy. Tworzenie trójniciowej superstruktury determinowane jest z kolei przez oddziaływania wodorowe pomiędzy aminokwasami trzech różnych łańcuchów. Trzy jednakowe nici, skręcające się wokół siebie tworzą strukturę superhelikalnej liny, o dużej odporności mechanicznej i elastyczności. Struktura kolagenu jest czasami zaliczana do struktur czwartorzędowych.



Mówiąc o strukturze trzeciorzędowej, mamy na myśli ułożenie łańcucha białkowego, uorganizowanego już w strukturę drugorzędową (alfa-helisa lub beta-harmonijka) w przestrzeni. Ułożenie regionów lub domen względem siebie jest często trudne do rozgraniczenia od wzajemnego ułożenia aminokwasów, czyli od struktury drugiego rzędu. Jednakże, pomimo nieostrej granicy, przyjmuje się, iż struktura trzeciorzędowa dotyczy fragmentów znacznie od siebie oddalonych w sensie budowy pierwszorzędowej. Istnieje wiele motywów strukturalnych, zliczanych do uporządkowania trzeciego rzędu, powtarzających się w wielu biologicznie ważnych peptydach. Struktura trzeciorzędowa jest determinowana przez oddziaływania kowalencyjne (mostki disiarczkowe) lub niekowalencyjne. Duże znaczenie w stabilizacji tej struktury odgrywa specyficzna forma oddziaływań hydrofobowych. Jest ona efektem oddziaływania reszt aminokwasowych z rozpuszczalnikiem. Ostateczna konformacja białek rozpuszczalnych w wodzie jest taka, że większość apolarnych reszt aminokwasowych koncentruje się we wnętrzu cząsteczki, wypychając z niej wodę, natomiast reszty polarne - niosące ładunek elektryczny wysuwają się na zewnątrz i ulegają hydratacji. Cząsteczka białka jest otoczona warstwą związanej wody hydratacyjnej.

Struktura czwartorzędowa jest charakterystyczna dla białek oligomerycznych. (zawierających kilka podjednostek). Podjednostki białek są to niezależnie sfałdowane łańcuchy polipeptydowe lub całe białka, będące tylko składnikiem dużego kompleksu białkowego. Nazywamy je także monomerami lub protomerami. Jeśli podjednostki mają tę samą strukturę pierwszorzędową, mówimy o homogennej strukturze czwartorzędowej oligomeru, jeśli zaś podjednostki różnią się między sobą, mamy do czynienia ze strukturą heterogenną. Oddziaływania pomiędzy poszczególnymi łańcuchami są efektem sił elektrostatycznych, wiązań wodorowych, wiązań jonowych czy Van der Waalsa. Niektórzy zaliczają tutaj również oddziaływania disulfidowe, jednakże przyjmuje się, iż w tworzeniu struktur czwartego rzędu mogą uczestniczyć wyłącznie wiązania niekowalencyjne, a podjednostki muszą, przynajmniej potencjalnie, dać się rozdzielić bez niszczenia wiązań kowalentnych. W tworzeniu się form oligomerycznych wydatnie uczestniczą również oddziaływania o naturze hydrofobowej. Powierzchnie styku poszczególnych podjednostek oligomeru zawierają dużą ilość aminokwasów hydrofobowych. Efektem tego jest "sklejenie" podjednostek i "uszczelnienie" przed wniknięciem rozpuszczalnika. Białka oligomeryczne odgrywają szczególną rolę w regulacji wewnątrzkomórkowej, ponieważ monomery, na skutek oddziaływań z czynnikami środowiska, mogą przyjmować różne ułożenie względem siebie, co często prowadzi do istotnych zmian w ich właściwościach. Najmniejsze białka oligomeryczne zawierają po 2 podjednostki (dimery, np.: laktoglobulina), największe, po kilka tysięcy cząsteczek monomeru (wirus mozaiki tytoniowej, 2130 podjednostek).

  1   2   3   4


©absta.pl 2016
wyślij wiadomość

    Strona główna