Kierunek: gastronomia I sztuka kulinarna


Sposób zaliczenia przedmiotu



Pobieranie 194.3 Kb.
Strona4/4
Data07.05.2016
Rozmiar194.3 Kb.
1   2   3   4


Sposób zaliczenia przedmiotu: egzamin

Zalecane podręczniki i skrypty:

Dziuba J.,: Biochemia – wykład monograficzny

Dziuba J., Fornal Ł.: Biologicznie aktywne peptydy i białka żywności. WNT, Warszawa 2009

Kączkowski J.: Podstawy Biochemii, WNT , Warszawa 2002

Postępy Biochemii , Przemysł Spożywczy, Przemysł Mleczarski , artykuły przeglądowe

Studia niestacjonarne MSU Technologia Żywności i Żywienie Człowieka,
przedmiot: Wybrane zagadnienia z enzymologii


Wydział: WYDZIAŁ NAUKI O ŻYWNOŚCI


Kierunek: Technologia Żywności i Żywienie Człowieka

Rodzaj Studiów: studia niestacjonarne drugiego stopnia, studia – magisterskie
Przedmiot: Wybrane zagadnienia z enzymologii

Kod

13.4-03-00-A/NS/22

Rok

Semestr

Liczba godzin

Status

Język wykładowy

I

I

W - 14





Przedmiot podstawowy

Polski

Osoba prowadząca wykłady: Prof. dr hab. Alicja Żbikowska

Jednostka organizacyjna: Katedra Biochemii Żywności

Tematyka wykładów:

L.p.

Temat

Treści nauczania

1

Struktura i funkcja enzymów.

  • Enzymy monomeryczne, oligomeryczne, kompleksy enzymowe. Apoenzym: centra aktywne i allosteryczne, grupy funkcyjne aminokwasów kontaktowych, pomocniczych i stabilizujących strukturę. Udział koenzymów w kształtowaniu struktury i funkcji enzymów. Enzymy, jako katalizatory: aktywność enzymatyczna i swoistość enzymów, a ich klasyfikacja.

2

Kowalencyjne modyfikacje enzymów.

  • Ograniczona proteoliza: aktywacja proenzymów, degradacja podczas preparatyki lub przechowywania. Modyfikacje chemiczne grup funkcyjnych enzymów i możliwości ich wykorzystania: zmiany specyficzności substratowej, wiązanie z matrycą, inhibicja nieodwracalna. Modyfikacje genetyczne sekwencji aminokwasów – wpływ na swoistość substratową i optimum temperatury działania.

3

Niekowalencyjne modyfikacje enzymów.

  • Mechanizmy modyfikacji aktywności enzymatycznej pod wpływem temperatury, pH, siły jonowej, stałej dielektrycznej środowiska, stężenia substratów, koenzymów, aktywatorów, inhibitorów. Wpływ zmiany struktur wyższego rzędu na aktywność enzymatyczną.

4

Stereochemia reakcji enzymatycznych.

  • Zależność między trójwymiarową konformacją enzymów a ich aktywnością katalityczną: usytuowanie aminokwasów bezpośrednio uczestniczących w katalizie oraz grup wiążących substrat, koenzym i efektory. Zmiany konformacyjne enzymu i substratu podczas przebiegu reakcji enzymatycznej: wzbudzone dopasowanie, destabilizacja substratu, efekty entropowe. Zależności przestrzenne w kompleksie enzym-substrat. Analiza przebiegu reakcji na poziomie cząsteczkowym.

5

Mechanizm działania inhibitorów enzymów.

  • Inhibitory o działaniu odwracalnym: hamowanie kompetycyjne, niekompetycyjne i o efektach mieszanych. Mechanizm działania. Wpływ na aktywność katalityczną i powinowactwo enzymu do substratu. Inhibitory o działaniu nieodwracalnym. Zastosowanie inhibitorów.

6

Metody izolowania i oczyszczania enzymów.

  • Dobór materiału biologicznego, warunków, metod izolowania i oczyszczania oraz kryteriów oceny stopnia czystości enzymu. Etapy izolowania i oczyszczania enzymu: przygotowanie wyciągów, ekstrakcja, frakcjonowanie, możliwości wykorzystania metod chromatograficznych. Kontrola i ocena poszczególnych etapów i całego procesu: stężenie białka, aktywność enzymatyczna, aktywność właściwa, stopień oczyszczenia, wydajność.

7

Proces immobilizacji enzymów.

  • Metody immobilizacji enzymów: kowalencyjne wiązanie z nośnikami, sieciowanie, kopolimeryzacja, mikrokapsułkowanie, inkluzja w żelach, adsorpcja, dyspersyjne układy koloidalne.

  • Immobilizowanie komórek i organelli komórkowych – wykorzystanie enzymów w procesach biotransformacji. Koimmobilizacja enzymów z komórkami. Wartości charakteryzujące użyteczność immobilizowanych biokatalizatorów: stabilność, stabilność operacyjna, produktywność, efektywność.

8

Modyfikacje enzymatyczne składników żywności. I. Białka.

  • Proteoliza: celowe zmiany struktury białek wyizolowanych i tkankowych, żele, peptydy bioaktywne, aminokwasy. Plasteinowanie. Sieciowanie. Wymiana grup funkcyjnych. Utlenienie, deaminacja, dekarboksylacja białek, peptydów i aminokwasów. Negatywne aspekty niepożądanych modyfikacji.

9

Modyfikacje enzymatyczne składników żywności. II. Węglowodany.

  • Modyfikacje enzymatyczne oligosacharydów: hydroliza, synteza.

  • Modyfikacje enzymatyczne polisacharydów (hydroliza, ograniczona hydroliza, otrzymywanie cyklomaltodekstryn, scukrzanie, fosforoliza, β-eliminacje) skrobia, glikogen, dekstran, celuloza, hemiceluloza, pektyny.

  • Modyfikacje enzymatyczne cukrów prostych: utlenianie, izomeryzacja, estryfikacja. Hydroliza glikozydów. Modyfikacje prowadzące do powstania aldehydów, ketonów i kwasów organicznych w procesach fermentacyjnych. Niepożądane efekty modyfikacji enzymatycznych węglowodanów.

10

Modyfikacje enzymatyczne składników żywności. III. Tłuszcze.

  • Modyfikacje lipidów i fosfolipidów w enzymatycznych procesach hydrolizy, transestryfikacji, acydolizy, interestryfikacji: mono- i diacyloglicerole, analogi cennych tłuszczów naturalnych, estry smakowo-zapachowe. Przemiany oksydoredukcyjne. Negatywne aspekty niepożądanych modyfikacji.

11

Wykorzystanie enzymów w przemyśle spożywczym. Enzymy hydrolityczne i niehydrolityczne.

  • Hydrolazy – enzymy hydrolizujące wiązania

- estrowe;

- glikozydowe;



- peptydowe;

- inne.

12

Zastosowanie enzymów w wybranych gałęziach przemysłu spożywczego.

  • Oksydoreduktazy, transferazy, liazy, izomerazy.

Enzymy stosowane w przemysłach: skrobiowym, piwowarskim, piekarskim, tłuszczowym, owocowo-warzywnym, mleczarskim.

13

Wykorzystywanie enzymów w analizie żywności.

  • Enzymy jako wskaźniki jakości surowca. Testy enzymatyczne. Reaktory enzymowe: analizatory przepływowe, elektrody, termistery. Metody immunoenzymatyczne (testy ELISA).

14

Preparaty enzymatyczne – produkcja i zastosowania.

  • Stosowane w przemyśle spożywczym preparaty enzymatyczne pochodzenia zwierzęcego, roślinnego i drobnoustrojowego. Enzymy wytwarzane przy wykorzystaniu genetycznie modyfikowanych mikroorganizmów.


Sposób zaliczania: o zaliczeniu przedmiotu decyduje uczestnictwo w wykładach i zaliczenie treści wykładowych na ćwiczeniach.
Literatura:


  1. Chmiel A.: „Biotechnologia. Podstawy mikrobiologiczne i biochemiczne”, PWN, Warszawa 1991.

  2. Karlson P.: „Zarys biochemii”, PWN, Warszawa 1987.

  3. Laskin A.L.: „Applications of isolated enzymes and immobilized cells in biotechnology”, Addison-Wesley Publ., Amsterdam 1985.

  4. Nagodawithana T., Reed G.: „Enzymes in food processing”, 3rd ed., Acadamic Press Inc., California 1993.

  5. Stanbury P. F., Whittaker A.: „Principles of fermentation Technology” Pergamon Press, Oxford, New York, Toronto, Sydney, Paris, Frankfurt 1984.

  6. Witwicki J., Ardelt W. „Elementy enzymologii”, PWN Warszawa 1984.

  7. Robinson C.: Genetic modification technology and food. Brussels: JLSI Europe, 2001.

  8. Lee C.Y., Whitaker J.R.: Enzymatic Browning and Its Prevention. Eds. American Chemical Society: Washington, DC, 1995.

  9. Jennylynat J., Simpson B.K. 1996, Application of enzymes in food processing. Critical Reviews in Food Science and Nutrition 36(5): 437-463.

  10. Das H., Singh S.K. 2004, Useful Byproductes from Celulosic Wostes of Agriculture and Food Industry – A Critical Appraisal. Critical Reviews in Food Science and Nutrition. 44: 77-89.



  1. Czasopisma:

„Postępy biochemii”

„Biotechnologia”


„Process Biochemistry” (GBR)

„Biotechnology” (USA)

„Biotechnology and Bioengineering” (USA)

„Food Structure” (USA)

„Food Technology ” (USA)

„Journal of Dairy Research” (GBR)

„Journal of Dairy Science” (USA)

„Journal of Food Science” (USA)

„Netherland Milk and Dairy Journal” (NLD)

„World Journal of Microbiology and Biotechnology”.

„International Dairy Journal”.


1   2   3   4


©absta.pl 2019
wyślij wiadomość

    Strona główna