W zakresie biochemii



Pobieranie 65.08 Kb.
Data07.05.2016
Rozmiar65.08 Kb.
KSZTAŁCENIE STUDENTÓW

KIERUNKU LEKARSKIEGO WYDZIAŁU LEKARSKIEGO PAM

W ZAKŁADZIE BIOCHEMII PAM

W ZAKRESIE BIOCHEMII

Jednostka, w której realizowany jest program nauczania przedmiotu:

Zakład Biochemii

al. Powstańców Wlkp. 72

70-111 Szczecin

Tel. 0-91 466 15 15

Fax. 0-91 466 15 16
Kierownik jednostki:

Prof. dr hab. n. med. Dariusz Chlubek
Osoba odpowiedzialna za dydaktykę:

Dr Janina Zawierta
Wymiar godzinowy przedmiotu:

Łącznie 190 godzin, w tym:



150 godzin ćwiczeń

40 godzin wykładów
Punkty ECTS:
Wykłady:

Prof. dr hab. n. med. Dariusz Chlubek

Celem nauczania biochemii jest poznanie zjawisk życiowych na poziomie molekularnym. Proces dydaktyczny ma wyjaśnić przebieg i regulację podstawowych szlaków metabolicznych w celu przygotowania studentów medycyny do studiowania przedmiotów klinicznych. Znajomość przebiegu i regulacji procesów metabolicznych ma kluczowe znaczenie dla zrozumienia patogenezy większości schorzeń i rozwiązywania problemów klinicznych.



FORMY PROWADZENIA ZAJĘĆ
Zajęcia z biochemii są prowadzone w III i IV semestrze w wymiarze 190 godzin w formie: wykładów, ćwiczeń, zaliczeń i egzaminu.



  1. Wykłady z biochemii są prowadzone w liczbie 30 godzin w semestrze zimowym i 10 godzin w semestrze letnim

  2. Ćwiczenia z biochemii są prowadzone w liczbie 50 godzin w semestrze zimowym i 76 godzin w semestrze letnim, w grupach 10-15 osobowych i trwają 4 godziny lekcyjne. Większość ćwiczeń składa się z trzech części: omówienia materiału dotyczącego aktualnego tematu, zaliczenia aktualnego tematu w formie pisemnej i części praktycznej, podczas której studenci wykonują doświadczenia laboratoryjne ilustrujące aktualny temat. Niektóre ćwiczenia polegają jedynie na omówieniu tematu i wykonaniu części laboratoryjnej (nie zaliczane). W semestrze zimowym studenci zaliczają 10 tematów, a w semestrze letnim 16 tematów. Oceny niedostateczne uzyskane z bieżących ćwiczeń nie są wliczane do średniej semestralnej i średniej rocznej, bowiem studenci mają możliwość poprawienia oceny niedostatecznej podczas zaliczeń dodatkowych, organizowanych pod koniec każdego z dwóch semestrów. Oceny z ćwiczeń zaliczonych są wliczane do średniej semestralnej i średniej rocznej.

  3. Pod koniec obu semestrów organizowane są zaliczenia poprawkowe, podczas których studenci mogą poprawić oceny niedostateczne uzyskane na bieżących ćwiczeniach.

  4. Do zaliczenia przedmiotu i dopuszczenia do egzaminu z biochemii potrzebna jest średnia z ocen co najmniej 3.0 w skali roku akademickiego. Jeśli student nie uzyska tej średniej z ćwiczeń bieżących i w wyniku zaliczeń poprawkowych, musi przystąpić do ostatecznego zaliczenia, będącego jednocześnie kwalifikacją do egzaminu z biochemii. Zaliczenie to obejmuje materiał wszystkich ćwiczeń nie zaliczonych w ciągu roku.

  5. Egzamin z biochemii ma formę testu pojedynczego wyboru z pięciu podanych odpowiedzi (jedna odpowiedź prawdziwa) i składa się z 60 pytań. Egzamin poprawkowy ma formę pisemną i składa się z 9 pytań esejowych (otwartych). Egzamin w drugim terminie poprawkowym ma formę ustną i na życzenie kierownika jednostki lub studentów może odbywać się przed komisją egzaminacyjną powoływaną przez dziekana Wydziału Lekarskiego.


TEMATYKA ĆWICZEŃ Z BIOCHEMII

Semestr zimowy


  1. Ćwiczenie organizacyjne

Podział studentów na grupy. Wprowadzenie do ćwiczeń z biochemii. Znaczenie biochemii w naukach medycznych.


  1. Białka: struktura molekularna, właściwości

Znaczenie biomedyczne aminokwasów. Znaczenie biomedyczne peptydów. Klasyfikacja i nomenklatura peptydów. Znaczenie biomedyczne białek. Klasyfikacja białek. Struktury białek: pierwszorzędowa, drugorzędowa, trzeciorzędowa i czwartorzędowa. Wiązania stabilizujące struktury białek: wiązania mocne i wiązania słabe. Właściwości białek. Punkt izoelektryczny białka. Metody rozdziału białek. Funkcje białek w organizmie. Charakterystyczne cechy struktury kolagenu.


  1. Biosynteza białka

Budowa, czynność i replikacja makrocząsteczek informacyjnych. Znaczenie fosforanów nukleozydów w metabolizmie. Metabolizm nukleotydów purynowych i pirymidynowych. Organizacja i replikacja DNA. Klasy RNA. Synteza, przekształcanie i metabolizm RNA. Właściwości kodu genetycznego. Mutacje. Etapy biosyntezy białka: inicjacja, elongacja i terminacja. Modyfikacje potranslacyjne.


  1. Enzymy: właściwości ogólne i kinetyka reakcji enzymatycznych

Znaczenie biomedyczne enzymów. Klasyfikacja i nomenklatura enzymów. Koenzymy. Kataliza biochemiczna. Teoria stanu przejściowego. Swoistość reakcji enzymatycznych. Izoenzymy: właściwości i znaczenie w diagnostyce enzymologicznej. Funkcjonalne i niefunkcjonalne enzymy osocza. Szybkość reakcji enzymatycznej. Czynniki wpływające na zmiany szybkości reakcji enzymatycznej. Kinetyka katalizy enzymatycznej. Miejsce aktywne i miejsce allosteryczne: budowa i znaczenie. Inhibicja reakcji enzymatycznych: hamowanie kompetycyjne i niekompetycyjne. Trucizny enzymów.


  1. Enzymy: mechanizmy działania i regulacja aktywności

Znaczenie jonów metali w wiązaniu substratu i katalizie. Metaloenzymy i enzymy aktywowane przez metale. Mechanizmy regulujące aktywność enzymów: zmiany ilości enzymu, zmiany wielkości puli reagujących związków, zmiany sprawności katalitycznej enzymu. Enzymy konstytutywne i indukowane. Kompartmentacja enzymów. Kompleksy wieloenzymatyczne. Efektory allosteryczne. Sprzężenie zwrotne, modyfikacje kowalencyjne i ograniczona proteoliza w regulacji aktywności enzymatycznej.


  1. Białka pokarmowe. Trawienie białka. Wchłanianie aminokwasów

Wartość biologiczna białka: białka pełnowartościowe, częściowo niepełnowartościowe i niepełnowartościowe. Bilans azotowy organizmu. Trawienie białek. Wytwarzanie kwasu solnego. Znaczenie kwasu solnego i enzymów proteolitycznych w trawieniu białek. Mechanizmy wchłaniania aminokwasów. Znaczenie bakterii jelitowych w procesach gnilnych i fermentacyjnych.

  1. Białka osocza, biochemia immunoglobulin

Znaczenie biomedyczne białek osocza. Podział i funkcje białek osocza. Właściwości białek osocza. Znaczenie białek osocza w transporcie substancji hydrofobowych. Ciśnienie onkotyczne w warunkach fizjologii i patologii. Białka ostrej fazy. Immunoglobuliny: nomenklatura i funkcja w mechanizmach obronnych organizmu. Struktura i właściwości immunoglobulin.


  1. Biosynteza aminokwasów endogennych. Przemiana aminokwasów w wyspecja-lizowane produkty

Aminokwasy endogenne i egzogenne. Znaczenie biomedyczne aminokwasów endogennych. Szlaki biosyntezy aminokwasów endogennych. Fizjologicznie ważne produkty pochodzące z aminokwasów.


  1. Katabolizm łańcuchów węglowych aminokwasów

Znaczenie biomedyczne katabolizmu szkieletów węglowych aminokwasów. Szlaki kataboliczne poszczególnych aminokwasów. Przekształcanie aminokwasów w substraty do biosyntezy węglowodanów i lipidów. Zaburzenia metaboliczne związane z katabolizmem aminokwasów.


  1. Katabolizm azotu aminokwasów

Międzynarządowa wymiana aminokwasów. Reakcje deaminacji, deamidacji i trans-aminacji: przebieg i lokalizacja narządowa. Reakcje uwalniające amoniak. Komórkowe mechanizmy wiązania i detoksykacji amoniaku. Cykl mocznikowy. Udział wątroby i mięśni w gospodarce azotowej ustroju: cykl purynowy i cykl alaninowy. Zaburzenia metaboliczne związane z reakcjami cyklu mocznikowego.


  1. Cykl kwasu cytrynowego. Utlenianie biologiczne. Łańcuch oddechowy

Znaczenie biomedyczne procesów uzyskiwania i magazynowania energii w komórce. Charakterystyka reakcji cyklu kwasu cytrynowego i ich regulacja. Bilans energetyczny cyklu kwasu cytrynowego. Amfiboliczny charakter cyklu kwasu cytrynowego. Enzymy uczestniczące w reakcjach utleniania i redukcji. Charakterystyka poszczególnych grup oksydoreduktaz. Reakcje wolnorodnikowe i reaktywne formy tlenu. Toksyczność tlenu. Elementy układu antyoksydacyjnego krwi. Składniki mitochondrialnego łańcucha oddechowego. Potencjał redoks. Trucizny łańcucha oddechowego i związki rozprzęgające procesy utleniania i fosforylacje.


  1. Biochemia nerki. Kreatynina w surowicy i moczu – ćwiczenie praktyczne

  2. Test tolerancji glukozy – ćwiczenie praktyczne

  3. Zaliczenia poprawkowe: ćwiczenia 7, 8, 9, 10, 11

  4. Zaliczenia poprawkowe: ćwiczenia 2, 3, 4, 5, 6


Semestr letni
16. Równowaga kwasowo – zasadowa w warunkach fizjologii: regulacja płucna

Fizjologicznie ważne układy buforowe krwi i tkanek. Zasób zasad. Udział układu oddechowego w utrzymywaniu homeostazy kwasowo-zasadowej. Ciśnienie parcjalne dwutlenku węgla.


17. Równowaga kwasowo – zasadowa w warunkach fizjologii: regulacja nerkowa

Udział nerek w utrzymywaniu homeostazy kwasowo-zasadowej. Mechanizmy reabsorpcji i regeneracji wodorowęglanów w kanalikach nerkowych. Amoniogeneza nerkowa. Wytwarzanie kwaśności miareczkowej i pH moczu.


18. Węglowodany o znaczeniu fizjologicznym. Metabolizm glikogenu

Klasyfikacja i znaczenie węglowodanów diety. Trawienie i wchłanianie węglowodanów. Synteza glikogenu: glikogeneza. Rozpad glikogenu: glikogenoliza. Regulacja metaboliczna i hormonalna procesów glikogenezy i glikogenolizy. Różnice w regulacji metabolizmu glikogenu w mięśniach i wątrobie. Zaburzenia związane z metabolizmem glikogenu.



19. Metabolizm glukozy

Synteza glukozy: glukoneogeneza. Substraty glukoneogenezy. Cykl kwasu mlekowego. Cykl alanina – glukoza. Regulacja metaboliczna i hormonalna glukoneogenezy. Rola glukoneogenezy w kontrolowaniu stężenia glukozy we krwi. Utlenianie glukozy: glikoliza. Regulacja metaboliczna i hormonalna glikolizy. Znaczenie glikolizy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Bilans energetyczny glikolizy i tlenowego spalania glukozy.


20. Szlak pentozofosforanowy. Szlak kwasu uronowego. Metabolizm fruktozy

i galaktozy

Rola fizjologiczna i lokalizacja tkankowa szlaku pentozofosforanowego. Charakterystyka poszczególnych reakcji szlaku pentozofosforanowego. Regulacja hormonalna szlaku pentozofosforanowego. Szlak kwasu uronowego i rola aktywnego glukuronianu. Metabolizm fruktozy. Metabolizm galaktozy. Defekty metabolizmu fruktozy i galaktozy.


21. Tkankowy metabolizm glukozy

Okres resorpcyjny i poresorpcyjny w gospodarce węglowodanowej. Transport glukozy do tkanek: tkanki insulinozależne i insulinoniezależne. Udział wątroby, tkanki tłuszczowej, mózgu, erytrocytów, mięśni i nerek w metabolizmie glukozy. Normoglikemia, hiperglikemia, hipoglikemia, glukozuria. Zaburzenia metabolizmu glukozy w cukrzycy.


22. Lipidy o znaczeniu fizjologicznym. Trawienie i wchłanianie lipidów

Klasyfikacja i występowanie lipidów w diecie. Trawienie lipidów w przewodzie pokarmowym: znaczenie poszczególnych enzymów. Wchłanianie produktów trawienia lipidów. Procesy emulsyfikacji i micelizacji. Szlak monoacyloglicerolowy. Udział glukozy we wchłanianiu lipidów.



23. Transport i magazynowanie lipidów. Lipoproteiny

Rola lipoprotein w transporcie i metabolizmie lipidów. Klasy apolipoprotein. Frakcje lipoprotein i ich metabolizm. Rola receptorów w metabolizmie lipoprotein. Udział wątroby i tkanki tłuszczowej w metabolizmie lipoprotein. Wątrobowa konwersja materiału węglowodanowego w lipidowy. Lipoliza wewnątrznaczyniowa i wewnątrzkomórkowa.


24. Metabolizm kwasów tłuszczowych

Biosynteza kwasów tłuszczowych: lipogeneza. Lokalizacja i regulacja lipogenezy. Katabolizm kwasów tłuszczowych: -oksydacja. Lokalizacja i regulacja -oksydacji. Bilans energetyczny utleniania kwasów tłuszczowych. Osoczowy transport wolnych kwasów tłuszczowych. Transport kwasów tłuszczowych przez błony komórkowe i mitochondrialne.


25. Tkankowy metabolizm kwasów tłuszczowych. Metabolizm acylogliceroli

i fosfolipidów

Okres resporpcyjny i poresorpcyjny w gospodarce lipidowej. Rola tkanki tłuszczowej w metabolizmie kwasów tłuszczowych. Magazynowanie i rozpad triacylogliceroli w tkance tłuszczowej: regulacja hormonalna. Metabolizm kwasów tłuszczowych w głodzie i cukrzycy. Ketogeneza: lokalizacja tkankowa i subkomórkowa. Regulacja ketogenezy. Ciała ketonowe. Ketoliza. Biosynteza acylogliceroli i fosfolipidów.


26. Regulacja hormonalna gospodarki węglowodanowo-lipidowej. Biochemia hormonów

trzustkowych

Insulina: struktura molekularna, synteza, sekrecja, biodegradacja. Metaboliczna i hormonalna regulacja sekrecji insuliny. Glukagon: struktura, synteza, sekrecja. Oś jelitowo-trzustkowa. Metaboliczna aktywność insuliny i glukagonu.


27. Metabolizm cholesterolu i kwasów żółciowych

Źródła pokarmowe cholesterolu. Regulacja wchłaniania cholesterolu. Biosynteza cholesterolu i jej regulacja. Rola wątroby w obrocie metabolicznym cholesterolu. Katabolizm cholesterolu – synteza kwasów żółciowych. Kwasy żółciowe pierwotne i wtórne. Krążenie jelitowo-wątrobowe kwasów żółciowych.



28. Biochemia hormonów steroidowych. Hormony kory nadnerczy i hormony gonadalne

Cholesterol jako prekursor hormonów steroidowych. Hormony kory nadnerczy: mineralokortykosteroidy i glukokortykosteroidy. Hormony gonadalne: gestageny, estrogeny i androgeny. Synteza hormonów steroidowych. Działania metaboliczne hormonów steroidowych.


29. Metabolizm porfiryn. Barwniki żółciowe. Metabolizm żelaza

Biosynteza układu porfirynowego. Hemoproteiny i żelazoproteiny. Synteza hemu. Degradacja hemu. Bilirubina: transport, metabolizm w wątrobie, wydzielanie do żółci, metabolizm w jelicie. Sterkobilinogen i urobilinogen. Różnicowanie hiperbilirubinemii. Źródła pokarmowe żelaza. Wchłanianie żelaza. Osoczowy transport żelaza i jego dystrybucja w organizmie. Rola transferryny i ferrytyny. Całkowita zdolność wiązania żelaza.



30. Biochemia wątroby

Centralna rola wątroby w metabolizmie białek, węglowodanów i lipidów. Detoksykacje wątrobowe. Metabolizm ksenobiotyków w wątrobie. Próby czynnościowe oparte na metabolicznych funkcjach wątroby.


31. Witaminy

Podział witamin: witaminy rozpuszczalne w tłuszczach i w wodzie. Metabolizm witamin. Zaburzenia metaboliczne związane z hipo- lub hiperwitaminozami.


32. Metabolizm wapnia i tkanka kostna – ćwiczenie praktyczne

33. Wskaźniki cholestazy – ćwiczenie praktyczne

34. Zaliczenia poprawkowe: ćwiczenia 27, 28, 29, 30, 31

35. Zaliczenia poprawkowe: ćwiczenia 22, 23, 24, 25, 26

36. Zaliczenia poprawkowe: ćwiczenia 16/17, 18, 19, 20, 21

37. Ostateczny termin zaliczenia ćwiczeń (kwalifikacja do egzaminu z biochemii)

Obowiązujący podręcznik:


Murray R.K., Granner D.K., Rodwell V.W.:

Biochemia Harpera ilustrowana. PZWL, Warszawa.

Umiejętności i kompetencje studenta po ukończeniu kursu w zakresie biochemii:


  • zna nomenklaturę biochemiczną w zakresie omawianej tematyki

  • zna strukturę metabolitów biorących udział w podstawowych przemianach metabolicznych

  • potrafi omówić przebieg i regulację podstawowych przemian metabolicznych zachodzących w organizmie człowieka

  • rozumie współzależności metaboliczne pomiędzy poszczególnymi tkankami

z uwzględnieniem specyfiki związanej z aktualnym stanem metabolicznym organizmu (okres resorpcyjny, okres poresorpcyjny, przedłużające się głodzenie, wysiłek fizyczny)

  • potrafi zinterpretować patogenezę niektórych chorób rozwijających się na tle zaburzeń biochemicznych (np. cukrzyca, hiperbilirubinemie, bloki metaboliczne, niedobory witaminowe)


COURSE IN BIOCHEMISTRY FOR STUDENTS OF FACULTY OF MEDICINE

DEPARTMENT OF BIOCHEMISTRY

The name of Unit in which the subject is realized:

Department of Biochemistry
Head:

Prof. Dariusz Chlubek M.D., Ph.D.
Total hours:

190 hours include:

40 h of lectures

150 h of classes
ECTS:

FORMS OF ACTIVITIES
Written knowledge tests are carried out regularly during the lessons. Students who are unprepared for the theoretical part of the lesson are not admitted to the written test.

The written tests consist of 6 questions. The time granted for answering the questions depends on the type of the questions. 5 minutes are given for essay questions and 2 minutes for choice questions (single-choice tests). A written test cannot last longer than 30 minutes. The credits for a lesson depend on the number of points obtained. For an answer to an essay question, students can obtain 0, 0.5 or 1 point, for a choice question 0 or 1 point. In order to pass a lesson, students have to obtain over 50% of the total achievable points. The points are converted into grades, half points (0.5 points) are not added up. Failing grades obtained during the current lessons are not included in the average semester and year grades, since it is possible to improve failing grades during the re-sits at the end of each semester. In order to receive the credits for a semester it is necessary to achieve an average grade of at least 3.0. The final assessment period is the academic year. The average yearly grade is the sum of all the grades obtained in the lessons in both semesters divided into the number of these grades.

Re-sits are held at the end of each semester, but they are not compulsory. Only fail grades received during the regular lessons can be improved. The grades received during the re-sits, also fail grades, are included in the average grade for the semester and the year.

The last possibility to compensate missing credits is to take voluntary credit tests in order to qualify for the final examination. These credit tests take place in the form of written essays including the material from all the lessons in the semester, for which the student did not receive an average grade of at least 3.0. In order to qualify for the final examination, the student has to achieve over 50% of correct answers.

The first examination in biochemistry is a single-choice test. The second takes place in the form of an essay. The third is an oral examination conducted by the director of the department. On request of the director of the department or of the students taking the third examination, the examination can be taken before a board. In order to pass the first and second examination in biochemistry, the students have to achieve at least 60% of correct answers.

Students who receive the minimum result in the first and second examination can take an additional oral examination with the director of the department within 1-2 days from the date of the examination, on condition they have an average yearly grade of at least 3.5 or average semester grades of at least 3.0.



PROGRAM OF BIOCHEMISTRY
Winter semester


  1. Introduction.

Rules and regulations in the biochemistry department. Significance of biochemistry in medical sciences.


  1. Proteins: molecular structure, functions.

Biomedical significance of amino acids and peptides. Classification and nomenclature of peptides. Biomedical significance of proteins. Classification of proteins. The orders of protein structure. Forces stabilizing protein structures: weak and strong bonds. Properties of proteins. Isoelectric point of protein. Methods of protein separation. Protein functions in the body.


  1. Nucleic acids and protein biosynthesis.

Structure, function and replication of informational macromolecules. Significance of phosphorylated nucleosides. Metabolism of purine and pyrimidine nucleotides. Organization and replication of DNA. Classes of RNA. Synthesis, processing and modification of RNA. Features of the genetic code. Genetic mutations and their consequences. Protein biosynthesis: initiation, elongation and termination. Posttranslational modifications.


  1. Enzymes – general properties, kinetics.

Biomedical importance of enzymes. Classification and nomenclature of enzymes. Coenzymes and prosthetic groups. Biochemical catalysis. The concept of transition state. Specificity of enzymes. Isoenzymes: properties and clinical significance. Functional and nonfunctional plasma enzymes. The rate of enzymatic reaction. The kinetics of enzymatic catalysis. Active site and allosteric site: structure and significance. Inhibition of enzymatic reaction: competitive and noncompetitive inhibitors. Enzyme poisons.


  1. Enzymes – mechanism of action, regulation of activities.

Significance of metal ions in substrate binding and in catalysis. Metalloenzymes and metal-activated enzymes. Regulation of enzyme quantity. Compartmentation of enzymes. Constitutive and induced enzymes. Allosteric efectors. Feedback inhibition and feedback regulation. Covalent modifications of enzymatic activity.


  1. Dietary proteins. Protein digestion and absorption.

Biological value of protein. Nitrogen balance. Digestion of dietary proteins. Production and secretion of HCl. Proteolytic enzymes: endopeptidases and exopeptidases. Zymogens – mechanism of activation. Absorption of amino acids.


  1. Plasma proteins. Immunoglobulins.

Biomedical importance of plasma proteins. Classification and functions of plasma proteins. Specific and nonspecific transporters. Oncotic pressure in physiology and pathology. Acute phase proteins. Immunoglobulins: classification, structure, properties and functions.



  1. Biosynthesis of the nutritionally nonessential amino acids. Conversion of amino acids to specialized products.

Nutritionally essential and nonessential amino acids. Biomedical importance of nonessential amino acids. Biosynthetic pathways of nonessential amino acids. Specialized products of amino acid metabolism.


  1. Catabolism of the carbon skeletons of amino acids.

Biochemical pathways of catabolism of particular amino acids. Conversion of amino acids to substrates of carbohydrate and lipid metabolism. Metabolic disorders of amino acid catabolism.


  1. Catabolism of amino acid nitrogen.

Deaminations, deamidations and transaminations. Formation of ammonia in the body: reactions and tissue localization. Cellular mechanisms of ammonia detoxification. The urea cycle. Metabolic disorders of the urea cycle. The alanine-glucose cycle.


  1. Biologic oxidation. The citric acid cycle. The respiratory chain.

Biomedical importance of the energy production and storage in the cell. Reactions of the citric acid cycle. Regulation and energy balance of the citric acid cycle. Characterization of oxidoreductases. Free radical reactions. Reactive oxygen species. The respiratory chain members. Inhibitors of the respiratory chain. Uncouplers. Oxidative phosphorylation.


  1. Biochemistry of the kidney. Creatinine in plasma and urine – practice

  2. Glucose tolerance test – practice

  3. Re-sits: No 7, 8, 9, 10, 11

  4. Re-sits: No 2, 3, 4, 5, 6



Summer semestr


  1. Acid – base balance. Part 1.

Henderson-Hasselbalch equation. Buffers of physiologic significance. Partial pressure of carbon dioxide. Respiratory regulation of acid-base balance.


  1. Acid – base balance. Part 2.

Renal regulation of acid-base balance. Recovery of filtered bicarbonate. Generation of new bicarbonate. Ammoniagenesis in the kidney. Quantitation of acid excretion. Plasma potassium concentration. Acid-base disturbances.


  1. Carbohydrates of physiologic significance. Metabolism of glycogen.

Classification of dietary carbohydrates. Glucose as the most important monosaccharide. Digestion of dietary saccharides. Absorption of monosaccharides. Synthesis of glycogen: glycogenesis. Degradation of glycogen: glycogenolysis. Metabolic and hormonal regulation of glycogen metabolism in the liver and muscle. Glycogen storage diseases.


  1. Metabolism of glucose.

Synthesis of glucose: gluconeogenesis. Gluconeogenic substrates. The Cori cycle. The alanine-glucose cycle. Metabolic and hormonal regulation of gluconeogenesis. Control of blood glucose in well-fed state and in starvation. Glucose oxidation: glycolysis. Metabolic and hormonal regulation of glycolysis. Significance of glycolysis in aerobic and anaerobic conditions. Decarboxylation of pyruvate and its regulation.


  1. The pentose phosphate pathway. Other pathways of hexose metabolism.

Physiologic significance of the pentose phosphate pathway. Reactions of the pentose phosphate pathway and their regulation. NADPH generation in the pentose phosphate pathway. The uronic acid pathway and its significance. Metabolism of fructose. Metabolism of galactose.


  1. Overview of glucose metabolism.

Absorptive and postabsorptive state. Transport of glucose to the cell. Insulin-dependent and insulin-independent tissues. Role of the liver, adipose tissue, erythrocytes, muscle and kidney in glucose metabolism. Hyperglycemia, hypoglycemia and glucosuria. Biochemical symptoms of diabetes mellitus.


  1. Lipids of physiologic significance. Lipid digestion and absorption.

Classification of lipids. Dietary lipids and their physiologic significance. Lipid digestion. Pancreatic lipase and other lipases. Emulsification and formation of mixed micelles. Role of bile salts in lipid digestion and absorption. Monoacylglycerol pathway.


  1. Lipid transport and storage. Lipoproteins.

Classification and structure of lipoproteins. Metabolism of chylomicrons and VLDLs. Role of the liver and the adipose tissue in lipoprotein metabolism. Intravascular and intracellular lipolysis. Hepatic conversion of glucose to lipds. Down-regulation of LDL-receptor. Reverse cholesterol transport.



  1. Metabolism of fatty acids.

Synthesis of fatty acids: lipogenesis. Regulation of lipogenesis. Oxidation of fatty acids: -oxidation and its regulation. Ketogenesis. Ketonemia and ketonuria. Ketoacidosis.


  1. Overview of fatty acid metabolism.

Role of the adipose tissue in lipid metabolism. The synthesis of triacylglycerols and its regulation. Metabolism of fatty acids in the well-fed state and in starvation. Metabolism of acylglycerols and phospholipids.


  1. Hormonal regulation of carbohydrate and lipid metabolism. Insulin and glucagon.

Insulin: molecular structure, synthesis, secretion and biodegradation. Metabolic and hormonal regulation of insulin secretion. Glucagon: structure, synthesis and secretion.

Physiologic activity of insulin and glucagon.



  1. Metabolism of cholesterol and bile acids.

Dietary sources of cholesterol. Regulation of cholesterol absorption. Biosynthesis of cholesterol and its regulation. Role of the liver in cholesterol metabolism. Catabolism of cholesterol. Primary and secondary bile acids. Enterohepatic circulation of bile acids.


  1. Steroid hormones.

Choletserol as a precursor of steroid hormones. Classification of steroid hormones. Synthesis of steroid hormones in adrenal cortex and in gonads. Metabolic activity of steroid hormones.


  1. Porphyrins and bile pigments. Metabolism of iron.

Biosynthesis of prophyrins. Hemoproteins. Synthesis of heme. Degradation of heme – bilirubin. Hepatic and intestinal metabolism of bilirubin. Stercobilinogen and urobilinogen. Hyperbilirubinemias. Dietary sources of iron. Iron absorption and its transport in plasma. Transferrin, ferritin and total iron binding capacity.


  1. Bichemistry of the liver.

Central role of the liver in protein, carbohydrate and lipid metabolism. Hepatic detoxifications. Metabolism of xenobiotics in the liver.


  1. The vitamins.

Classification of vitamins. Water-soluble and lipid-soluble vitamins. Metabolism of vitamins. Metabolic disorders caused by vitamin deficiency. Toxic effects of vitamins.


  1. Metabolism of calcium and osseous tissue – practice

  2. Indicators of cholestasis – practice

  3. Re-sits: No 27, 28, 29, 30, 31

  4. Re-sits: No 22, 23, 24, 25, 26

  5. Re-sits: No 16/17, 18, 19, 20, 21

  6. The final re-sit (qualification to the exam)



Textbook:
Murray R.K., Granner D.K., Rodwell V.W.:

Harper’s illustrated biochemistry, 27th edition. Lange


©absta.pl 2016
wyślij wiadomość

    Strona główna