Mikrotubule (25nm)

• 
  Kształt
  
• 
  Transportowanie i rozmieszczenie organelli i makromolekuł
  
• 
  Wewnętrzna organizacja
  
• 
  Ruch
  
• 
  Skurcz
  
• 
  Podział
  
• 
  Fagocytoza
  
• 
  Zjawisko adhezji komórkowej
  

Polaryzacja mikrotubul związana jest z hydrolizą GTP i przyłączaniem α i β tubuliny. Koniec + ma większe powinowactwo do GTP, niż koniec -, dlatego polaryzacja MT jest wyraźnie uprzywilejowana na końcu +.

MT zakotwiczone są w Microtubule Organisation Center – głównym jego składnikiem jest γ tubulina; występuje w kinetochorach, ciałkach podstawowych rzęsek i wici.
Centrosom zwierzęcy – 2 centriole ustawione pod kątem 90^o

	Komórka zwierzęca	Komórka roślinna
Interfaza	1 MTOC	Sieć kortykalna (MTOC b. liczne – przy jądrze, plastydach, błonie...)
Preprofaza	-	Pierścień PPB
Podział	Budują wrzeciono	Budują wrzeciono
Cytokineza	-	Fragmoplast

Białka Microtubule Associated Proteins:

• 
  MAP stabilizujące - łączące sie z bocznymi powierzchniami mikrotubul w miejscu acetylacji lub fosforylacji tubuliny α
  

• 
  Białka tau – w większości komórek, w aksonach łączy mikrotubule w pęczki. Jego brak zaburza tworzenie aksonów.
  

• 
  MAP2 – utrzymują uporządkowaną strukturę MT w dendrytach i aksonach.
  

• 
  Kateniny – łączą MT z innymi elementami cytoszkieletu
  

• 
  MAP łączące koniec + z innymi strukturami
  

• 
  Białka oczapkowujące – białka kompleksu Tip Attachement Complex (TAP); przyczepiają MT do ER.
  

• 
  MAP umożliwiające ruch na MT; białka motoryczne
  

• 
  Kinezyna – zbudowane z 2 łańcuchów ciężkich (zdolność hydrolizy ATP) i lekkich (zdolność przyłączania ładunku). Transport od – do +; sekrecja. Razem z dyneiną bierze udział w segregacji chromosomów.
  

• 
  Dyneina – zbudowana z łańcuchów ciężkich, pośrednich i lekkich. Transport od + do -; wchłanianie, zakotwiczają Ap. Golgiego; motor molekularny rzęsek i wici.
  

• 
  Dynamina – Kieruje aktywnym ruchem ślizgowym jednej MT po drugiej; zaangażowana w endocytozę.
  

• 
  KAR3 i NCD
  

W komórce roślinnej:

• 
  MAP65 – łączy 2 równolegle nachodzące na siebie MT
  
• 
  MAP190 – występują we wrzecionie kariokinetycznym
  

• 
  Kolchicyna – wiąże się z wolnymi heterodimerami α tubuliny i uniemożliwia powstanie MT; przeważają procesy depolimeryzacji.
  
• 
  Winkrystyna i Winblastyna – strącają MT
  
• 
  Taksol – stabilizuje MT; wiąże MT uniemożliwiając ich rozpad, ale nie przeszkadza w polimeryzacji.
  
• 
  D₂O – Stabilizuje MT
  

Filamenty aktynowe, zbudowane z monomerów aktyny G, stanowią do 20% wszystkich białek w komórce eukariotycznej. Są zlokalizowane jedynie pod błoną plazmatyczną i stanowią część korową cytoplazmy określając jej kształt i mechaniczne właściwości.

Polimeryzacja aktyny wymaga:

• 
  ATP, które przy każdorazowym dołączeniu podjednostki do filamentu jest hydrolizowane do ADP
  
• 
  Jonów K⁺ i Mg²⁺
  

• 
  Mikrokosmki
  
• 
  Włókna naprężeniowe – Jeden koniec tych włókien umieszczony w płytce przylegania, w której komórka jest przytwierdzona do macierzy zewnątrzkomórkowej. Drugi koniec może być przyłączony do innej płytki przylegania bądź, do filamentów pośrednich otaczających jądro.
  
• 
  Lamellipodia – wypustki wysuwane z powierzchni komórki będące gęsta siecią filamentów aktynowych. Filamenty aktynowe mają swoje końce + skierowane do krawędzi błony komórkowej. Marszczenie błony komórkowej występuje wtedy, gdy lamellipodium nie może przymocować się do podłoża.
  
• 
  Filopodia – stożek wzrostowy rozwijającego się aksonu komórki nerwowej.
  
• 
  Pierścień kurczliwy – złożony z filamentów aktyny i miozyny, rozdziela 2 komórki siostrzane w trakcie cytokinezy (zależny od [Ca²⁺]).
  

• 
  Tropomiozyna – białka przełączające kontrolujące skurcz mięśnia.
  
• 
  Profilina – rodzina białek wiążących monomery aktynowe; często związana z błoną, wiąże się w stosunku 1:1, reguluje poziom aktyny włókienkowatej.
  
• 
  Tymozyna β4 – potencjalny inhibitor polimeryzacji aktyny. W niektórych komórkach (np. płytki krwi człowieka) całkowicie blokuje polimeryzacje monomerycznej aktyny poprzez wiązanie się z nią.
  
• 
  Spektryna – związana z błoną erytrocytów i stanowi grotowy koniec białka wiążącego. W tych komórkach błona jest podtrzymywana przez sieć tetramerów spektryny.
  
• 
  Fibryna – łączą filamenty aktynowe w równoległe szeregi (pęczki).
  
• 
  α-aktynina – wiąże filamenty, pomaga zakotwiczyć końce włókienek naprężeniowych w obszarze błony zwanym płytką przylegania, gdzie komórka łączy się z macierzą zewnątrzkomórkową.
  
• 
  Filamina – białko tworzące żel, które przyczynia się do tworzenia gęstej, lepkiej sieci przez sieciowanie filamentów aktynowych.
  

Cytochalazyny – wydzielane przez śluzowce wiążą się z końcem + filamentu aktynowego, nowe monomery nie mogą być dołączane – w efekcie depolimeryzacja.

Falloidyna – wydzielana przez muchomor sromotnikowy. Stabilizuje filamenty aktynowe hamując depolimeryzację. Zjedzenie surowego mięsa neutralizuje.

Aktyna jest zaangażowana w fagocytozę.

• 
  Trwała, włóknista struktura, odporna na rozciąganie – nadaje komórce wytrzymałości.
  
• 
  Brak polaryzacji
  
• 
  Występują w jądrze komórkowym tworząc laminę jądrową otoczki jądrowej.
  
• 
  Pełnią funkcje podporowe
  

Struktura filamentów pośrednich:

• 
  Keratyny – u człowieka, co najmniej 20 różnych. Występują w komórkach nabłonka, skóry. Ciężkie keratyny są swoiste dla włosów i paznokci. Tworzy heteropolimery.
  
• 
  Wimentyna i białka pokrewne – najczęściej występujące filamenty pośrednie. Obecne w fibroblastach i komórkach śródbłonka (tkanka łączna). W odróżnieniu od keratyn mogą tworzyć polimery z jednego rodzaju białka, homopolimery.
  
• 
  Białka NeuroFilamentów – rozciągają się wzdłuż neuronu. Nadają długim wypustkom komórek nerwowych odporność na rozciąganie. Odgrywają istotną rolę w mocowaniu komórek nabłonkowych do:
  

1. 
   Połączeń komórkowych nazywanych desmosomami, kotwiczących przylegające komórki.
   
2. 
   Hemidesmosomów, które wiążą komórki do blaszki podstawnej.
   

• 
  Laminy jądrowe – 3 rodzaje A, B i C. Lamina jądrowa lub lamina włóknista składa się z sieci filamentów pośrednich na wewnętrznej powierzchni błony jądrowej i jest związana z porami jądrowymi. W odróżnieniu od innych filamentów laminy są demontowane (fosforylacja reszt serynowych umożliwia rozpuszczanie) podczas mitozy.
  

Typ IV – w neurofilamentach

Typ V – filamenty jądrowe/laminy

Typ VI filamenty nestyny (w rozwijajacych sieneuronach)