Wydział Lekarsko – Stomatologiczny sylabus do ćwiczeń 2013-2014 „Roztwory wodne, jako środowisko Życia”



Pobieranie 126.57 Kb.
Data07.05.2016
Rozmiar126.57 Kb.
Wydział Lekarsko – Stomatologiczny

SYLABUS DO ĆWICZEŃ 2013-2014

Roztwory wodne, jako środowisko Życia” 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2,3 i 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

1.Pojęcie rozpuszczalności w roztworach wodnych, krzywa rozpuszczalności, iloczyn rozpuszczalności, IR.

2.Czynniki wpływające na rozpuszczalność związków nieorganicznych, organicznych i gazów.

3. Związek między budową chemiczną a rozpuszczalnością

4. Wyrażenie koncentracji substancji w roztworach (wzory matematyczne) i obliczenia stężeń.

5. Pojęcie pH i pOH oraz ich wzajemne przeliczanie ze stężenia molowego, procentowego



Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

  1. Bilans wodny organizmu i woda ustrojowa.

  2. Gospodarka wodno-elektrolityczna: skład elektrolitowy, pH różnych wybranych płynów ustrojowych (ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowo rdzeniowy)

  3. Mikro-, makro-składniki i pierwiastki śladowe ustroju. Podaż i transport. Pierwiastki toksyczne.

  4. Elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii i izohydrii.

  5. Rozcieńczenia proste i geometryczne

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

  1. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

  1. Sporządzanie roztworów soli z naważki soli.

  2. Rozcieńczanie proste roztworu bazowego

  3. Rozcieńczanie geometryczne roztworu bazowego

  4. Test paskowy –oznaczanie poziomu glukozy i pH w roztworze moczu.

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

W zakresie wiedzy student:

1. Odróżnia budowę związków chemicznych w aspekcie rozpuszczalności

2. Oblicza stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie przelicza

3. Wymienia elementy równowagi ustroju w odniesieniu do izowolemii, izojonii izohydrii

4. Odróżnia podstawowe mikro-, makro-pierwiastki i pierwiastki śladowe ustroju.

5. Zna ich podstawowe znaczenie, podaż i transport.

6. Zna podstawowe konsekwencje niedoboru oraz nadmiaru minerałów w organizmie

7. Wymienia toksyczne składniki bionieorganiczne.

8. Wyjaśnia toksyczność wybranych jonów metali – rtęć, kadm, ołów

9. Porównuje skład chemiczny i pH wybranych płynów fizjologicznych: ślina, sok żołądkowy, mocz, żółć, osocze, płyn mózgowordzeniowy.

10. Zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń chemicznych.


W zakresie umiejętności student potrafi:

1. Wykonać roztwór o dowolnym stężeniu

a. z naważki substancji

b. przez rozcieńczenie roztworu bazowego

2. Obsługiwać proste przyrządy pomiarowe: pipety automatyczne i szklane, szkło pomiarowe, wagi analityczne, ocenia dokładność wykonywanych pomiarów.

3. Zinterpretować wyniki testu paskowego

4. Potrafi wyciągnąć wnioski czy otrzymany wynik mieści się w normie fizjologicznej.

5. Dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym.

6. Obliczać stężenia roztworów: %, mg%, molowe, promilowe i wzajemnie je przelicza.

7. Obliczać zawartość substancji w roztworze w molach/dL, mg/ml, ng/ml.



8. Wymienić podstawowe składniki elektrolitowe i pH w płynach ustrojowych (sok żołądkowy, ślina, osocze, żółć

9. Podać najważniejsze elektrolity ustroju, makro- i mikropierwiastki

10. Podać definicje izowolemii, izojonii i izohydrii, bilansu wodnego w odniesieniu do elementów równowagi ustroju

11. Podać skład elektrolitowy płynu pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego

12. Podać sumaryczne wartości stężeń kationów i anionów w tych przestrzeniach

13. Wymienić najważniejsze aniony i kationy płynu pozakomórkowego i wewnątrzkomórkowego

14. Podać podstawowe objawy niedoboru lub nadmiaru minerałów w organizmie

15. Podać podstawowe objawy zatrucia metalami ciężkimi



Kompetencje

1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach

3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.



4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.



Roztwory buforowe 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2,3 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

Definicje:

  1. kwasów i zasad wg Lewisa oraz Brønsteda i Lowry’ego;

  2. stałej i stopnia dysocjacji,

  3. iloczynu jonowego wody, pH, pOH i czynników wpływających na wartość pH/pOH roztworu.

  4. Podstawowe wzory matematyczne stosowane do obliczeń




Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

Bufory: rodzaje, skład i właściwości

  1. Równanie Hendersona-Hasselbalcha dla buforów kwaśnych i zasadowych.

  2. Pojęcie pojemności buforowej oraz wpływ mocnych kwasów i zasad na pojemność buforową.

  3. Wpływ rozcieńczenia na pH buforu oraz jego pojemność buforową.

Bufory płynów ustrojowych jako elementy utrzymania homeostazy

  1. Bufor białczanowy, hemoglobinowy, fosforanowy i wodorowęglanowy.

  2. Udział krwi, płuc i nerek w utrzymaniu fizjologicznego pH w organizmie ludzkim.

  3. Transport tlenu i dwutlenku węgla w ustroju.

  4. Wartości parametrów równowagi kwasowo-zasadowej w stanie fizjologicznym. Pojęcie kwasicy i alkalozy.

Obliczenia chemiczne

  1. Obliczanie wartości pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i buforów.

  2. Obliczanie pojemności buforowej roztworów buforowych.

  3. Obliczanie zmian wartości pH/pOH buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady.

Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

  1. Ćwiczenia realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

  1. Sporządzanie roztworów buforowych

  2. Wyznaczanie pojemności buforowej przez miareczkowanie roztworu buforowego mocna zasadą i mocnym kwasem

  3. Badanie właściwości buforujących białka jaja kurzego

  4. Wpływ rozcieńczenia na wartość pH buforu

  5. Sporządzanie krzywej miareczkowania z otrzymanych wyników

EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

W zakresie wiedzy Student zna:

  1. zakresy wartości pH i pOH dla buforów kwaśnych i zasadowych,

  2. pojęcie pojemności buforowej;

  3. podstawowe typy buforów (kwasowy, zasadowy, mieszanina soli kwasów wieloprotonowych);

  4. właściwości roztworów buforowych;

  5. zależność pomiędzy stężeniem buforu a jego pojemnością buforową;

  6. wpływ rozcieńczenia na wartość pH i pojemność buforową buforu;

  7. typy krzywych miareczkowania oraz zasady miareczkowania kwasów i zasad.

  8. parametry równowagi kwasowo-zasadowej, mechanizm działania buforów płynów ustrojowych oraz ich znaczenie w homeostazie organizmu;

  9. parametry równowagi kwasowo-zasadowej w roztworach wodnych;

  10. czynniki wpływające na wartość pH/pOH roztworu buforowego.

  11. zna definicje i równania matematyczne konieczne do prawidłowego wykonania obliczeń chemicznych.



W zakresie umiejętności student potrafi:

  1. odróżnić typ buforu na podstawie jego składu (kwasowy, zasadowy, mieszanina soli kwasów wieloprotonowych);

  2. sporządzić roztwór buforowy;

  3. zmierzyć wartość pH roztworu buforowego;

  4. narysować i zinterpretować krzywą miareczkowania buforu kwasem i zasadą;

  5. obliczyć pojemność buforową roztworu buforowego;

  6. wykazać wpływ rozcieńczenia na wartość pH roztworu buforowego

  7. wykazać buforujące właściwości buforu białczanowego;

  8. wyjaśnić sposób działania i rolę buforów płynów ustrojowych w utrzymaniu homeostazy organizmu człowieka;

  9. odróżnić stan fizjologiczny od patologicznego na podstawie stosunku wartości komponenty metabolicznej do oddechowej w równaniu Hendersona-Hasselbalcha dla buforu węglanowego;

  10. opisać objawy zaburzenia równowagi kwasowo zasadowej w organizmie ludzkim.

  11. obliczyć wartość pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych

  12. obliczyć pojemność buforową buforu

  13. obliczyć zmianę wartości pH buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady;

  14. ocenić krytycznie uzyskane wyniki obliczeń.

  15. posługuje się podstawowymi technikami laboratoryjnymi, takimi jak miareczkowanie, pehametria;

  16. obsługuje proste przyrządy pomiarowe (pehametry, pipety automatyczne, mieszadła magnetyczne) oraz ocenia dokładność wykonywanych pomiarów




Kompetencje

  1. Akceptuje pracę w zespole

  2. Chętnie uczestniczy w zajęciach

  3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.

  4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.



Własności kwasowo-zasadowe aminokwasów. Reaktywność grup funkcyjnych. Peptydy o znaczeniu biologicznym” 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1-6 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć:

  1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i ich pochodnych wchodzących w skład białek obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt

  2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego

  3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe

  4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze. Zna i rozumie definicję punktu izoelektrycznego (pI).

  5. Opisuje struktury aminokwasów występujące w pH równym punktowi izoelektrycznemu oraz w roztworach o pH poniżej i powyżej pI

  6. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe wiązania peptydowego




Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:
Aminokwasy i białka płynów ustrojowych: mleko ludzkie, ślina, osocze, sok żołądkowy.

  1. Struktura I-rzędową białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izojonowy

  2. Aminokwasy N- i C-końcowe polipeptydu. Metody służące do oznaczania aminokwasu N- i C-końcowego

  3. Równowaga Gibbsa – Donnana i jej konsekwencje dla ustroju

  4. Mostki disiarczkowe w białkach

  5. Niebiałkowe aminokwasy, aminy biogenne –powstawanie i ich funkcje.

  6. Peptydy o aktywności biologicznej

  7. Glikozylacja i glikacja białek

  8. Uszkodzenia struktury białek przez reaktywne formy tlenu.


Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

1. Acylacja grupy aminowej

2. Reakcje grupy  aminowej- kondesacja z aldehydami ( zasada Schiffa)

3. Deaminacja grup aminowych. Reakcja van Sklyk,a

4. Reakcja aminokwasów z ninhydryną

5. Reakcja ksantoproteinowa

6. Wykrywanie cysteiny

7. Reakcja biuretowa

8.Reakcja wolnej grupy aminowej. Reakcja Sangera.



EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

IIW10, IIW12, IIW17, IIU10, IIU11, IIU12



W zakresie wiedzy student:

  1. Zna budowę i stereochemię aminokwasów i ich pochodnych wchodzących w skład białek obecnych u człowieka oraz roślin i zwierząt

  2. Zna klasyfikację aminokwasów opartą na budowie chemicznej łańcucha bocznego

  3. Zna definicję aminokwasu endo- i egzogennego, klasyfikuje aminokwasy białkowe i niebiałkowe

  4. Opisuje zachowanie się aminokwasów w roztworze.

  5. Zna i rozumie definicję punktu izoelektrycznego i punktu izojonowego.

  6. Opisuje struktury aminokwasów występujące w pH równym punktowi izoelektrycznemu oraz w roztworach o pH poniżej i powyżej pI

  7. Zna definicję i podstawy teoretyczne równowagi Gibbsa-Donnana i potrafi wskazać czynniki zaburzające stan równowagi

  8. Opisuje tworzenie wiązania peptydowego, zna geometrię i formy rezonansowe wiązania peptydowego

  9. Zna definicję składu aminokwasowego i struktury I-rzędowej polipeptydów i białek

  10. Zna pojęcie aminokwasu N- i C-końcowego polipeptydu. Wymienia metody służące do oznaczania aminokwasu N- i C-końcowego

  11. Opisuje strukturę I-, II-, III- i IV-rzędową białek, zna typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury

  12. Zna przykłady naturalnych peptydów o aktywności biologicznej

  13. Opisuje niebiałkowe funkcje aminokwasów. Wymienia przemiany aminokwasów w wyspecjalizowane produkty

  14. Zna aminokwasy, z których powstają aminy biogenne

  15. Zna podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja,

  16. Zna schemat reakcji glikozylacji i glikacji

  17. Wymienia podstawowe produkty uszkodzenia aminokwasów przez wolne rodniki tlenowe.

  18. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań stabilizujących struktury białek ulegają zniszczeniu po zadziałaniu wolnych rodników i określa ich wpływ na strukturę i funkcję białek

W zakresie umiejętności student i:

  1. Potrafi napisać wzory chemiczne aminokwasów i dokonać podziału w zależności od budowy chemicznej łańcucha bocznego

  2. Potrafi wyjaśnić zdolność aminokwasów do przyjmowania i oddawania protonów

  3. Potrafi napisać formy jonowe aminokwasów w roztworach o pH równym punktowi izoelektrycznemu, powyżej i poniżej punktu izoelektrycznego

  4. Potrafi napisać wiązanie peptydowe i wyjaśnić jego właściwości chemiczne oraz ich konsekwencje dla struktury białek

  5. Potrafi wyjaśnić różnicę pomiędzy składem aminokwasowym a strukturą I-rzędową białek

  6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki wodnej w organizmie przez albuminy osocza i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na tworzenie gradientów stężenia soli i pH po dwóch stronach błony biologicznej

  7. Wymienić konsekwencje równowagi Gibbsa-Donnana dla ustroju (wchłanianie leków)

  8. Potrafi wykonać (wg instrukcji) prostą reakcję analityczną odróżniającą roztwór aminokwasu od roztworu białka

  9. Potrafi wykonać i napisać wzorami proste reakcje analityczne pozwalające na wykrycie obecności cysteiny, aminokwasów z pierścieniem aromatycznym, reakcji deaminacji i dekarboksylacji

  10. Potrafi wyjaśnić różnicę w przebiegu reakcji ninhydrynowej a biuretowej

  11. Potrafi wyjaśnić wpływ reakcji utleniania i redukcji reszt cysteiny na strukturę i funkcję peptydów i białek

  12. Potrafi nazwać i napisać reakcje chemiczne w wyniku, których powstają aminy biogenne oraz potrafi przedstawić schemat powstawania biologicznie aktywnych pochodnych tyrozyny i tryptofanu

  13. Potrafi napisać typy wiązań w N- i O – glikoproteinach i wymienić główne typy łańcuchów oligosacharydowych glikoprotein

  14. Potrafi napisać schemat reakcji glikacji białek i odpowiedzieć, kiedy zachodzi glikacja.

  15. Potrafi dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjnym oraz wyciągnąć wnioski z wykonanych testów (reakcji)

Kompetencje

1. Akceptuje pracę w zespole. 2. Chętnie uczestniczy w zajęciach

3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.

4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.






Obliczenia chemiczne stężeń i pH w roztworach. 3h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe: BU4, BU5, BU6

1. Powtórzenie i uzupełnienie treści programowych z dwóch poprzednich ćwiczeń.

2. Zadania:

a. Obliczenia chemiczne substancji stężeń substancji (niskocząsteczkowe związki organiczne i nieorganiczne np. glukozy, leków, soli fizjologicznych) w roztworach chemicznych i płynach ustrojowych

b. Wyrażanie stężenia roztworów w %, mg%, molach, promilach i wzajemnie ich przeliczanie.

c. Obliczanie zawartości substancji w roztworze w molach/dL, mg/ml, ng/ml.

d. Obliczanie wartości pH i pOH roztworów jednoskładnikowych i roztworów buforowych, obliczanie pojemność buforowej buforu i zmiany wartości pH buforu po dodaniu do niego mocnego kwasu lub mocnej zasady.



3. Kolokwium dopuszczające nr 1 z ćwiczeń 1, 2 i 3.


Formy realizacji: dyskusja, krótkie referaty, praca z publikacjami.

Metody weryfikacji osiągnięcia zamierzonych efektów kształcenia poprzez:

1. Aktywną postawę na ćwiczeniach

2. Ocenę wiedzy na podstawie wyników ze kolokwium nr 1.






Cukrowce tkanek i płynów ustrojowych 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2, 3, 4 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

  1. Węglowodany, jako związki optycznie czynne

  2. Cyklizacja monosacharydów, struktury anomeryczne. Wzory monosacharydów łańcuchowe i cykliczne, struktury - i -, D- i L- Glc, Man, Gal, Fru, Ryb i deoksy-Ryb

  3. Reakcje utlenienia, redukcji, estryfikacji i dehydratacji monosacharydów

  4. Struktury wybranych oligo- i polisacharydów roślinnych i zwierzęcych ( disachrydy redukujące i nieredukujące: laktoza, sacharoza, maltoza, celobioza, polisacharydy: glikogen, skrobia, celuloza)




Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

  1. Wybrane reakcje izomeryzacji i epimeryzacji monosacharydów w układach biologicznych

  2. Struktura i reaktywność estrów fosforanowych węglowodanów

  3. Pochodne D-glukozy – glukuronidy i kwas L-askorbinowy

  4. Reakcja kondensacji aldolowej i rozszczepienia łańcucha cukrowego

  5. Wiązanie N- i O-glikozydowe w strukturach oligosacharydowych

  6. Uszkodzenia pierścieni cukrowych przez reaktywne formy tlenu

  7. Monosacharydy płynów ustrojowych: osocza, moczu, mleka ludzkiego, płynu mózgowo-rdzeniowego, plazmy nasienia

  8. Przykłady reakcji cukrowców w diagnozowaniu hipo- i hiperglikemii


Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

  1. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. .

  2. 1. „Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

  3. 2. Instrukcji przekazanej przez asystenta




  1. Synteza estrów glukozy, krystalizacja pentaacetylo-α-D-glukozy

  2. Utlenianie mono- i disacharydów kwasem pikrynowym

  3. Reakcja odróżniająca mono- i disacharydy redukujące – próba Barfoeda

  4. Dehydratacja monosacharydów i kondensacja z α-naftolem - próba Molischa

  5. Reakcje kondensacji monosacharydów z fenylohydrazyną – identyfikacja cukrowców

  6. Reakcje enolizacji monosacharydów – identyfikacja produktów izomeryzacji (próba Seliwanowa)

  7. Stabilność wiązania O-glikozydowego- hydroliza sacharozy




EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

W zakresie wiedzy Student:

1. Zna strukturę i stereochemię wybranych monosacharydów i ich pochodnych stanowiących grupę produktów pośrednich szlaków metabolicznych człowieka

2. Zna strukturę i stereochemię monosacharydów i ich pochodnych tworzących struktury glikanów, glikokoniugatów i glikozaminoglikanów ludzkiego organizmu

3. Zna przykłady reakcji izomeryzacji, epimeryzacji i dehydratacji monosacharydów i ich pochodnych w warunkach laboratoryjnych i w ludzkim organizmie

4. Rozumie znaczenie i zna produkty reakcji fosforylacji i siarczanowania monosacharydów oraz ich własności biologiczne

5. Wymienia produkty utlenienia i redukcji wybranych mono-i oligosacharydów uzyskanych w warunkach laboratoryjnych i u człowieka

6. Rozumie właściwości detoksykacyjne glukuronidów

7. Odróżnia wiązanie O- i N-glikozydowe oligosacharydów i glikokonigatów

8. Zna przykłady struktur glikanów N- i O-glikoprotein oraz wybrane struktury jednostek disacharydowych glikozoaminoglikanów ludzkiego organizmu

9. Rozpoznaje przykłady rozszczepienia łańcucha cukrowego w szlakach metabolicznych cukrowców

10. Opisuje reakcję biosyntezy witaminy C oraz jej własności biologiczne

11. Zna przykłady uszkodzeń struktur cukrowych przez wolne rodniki

12. Analizuje i porównuje skład cukrowy osocza, moczu, mleka kobiecego, płynu mózgowo-rdzeniowego

13. Zna reakcje utleniania glukozy w testach diagnostycznych oznaczających poziom cukru w surowicy, osoczu, płynie mózgowo-rdzeniowym




W zakresie umiejętności student :

1. Potrafi napisać wzory strukturalne oraz podać pełne nazwy monosacharydów i ich pochodnych (glukoza, galaktoza, fruktoza, mannoza, ryboza, fukoza, kwas sjalowy, glukozamina, N-acetylo- glukozoamina)

2. Potrafi napisać reakcje utleniania, redukcji, dehydratacji, izomeryzacji oraz reakcje estryfikacji monosacharydów (fosforylacja/siarczanowanie) glukozy,galaktozy, fruktozy, rybozy, mannozy w warunkach laboratoryjnych i w ludzkim organizmie

3. Potrafi wykonać reakcje:

a. utleniania mono- i disacharydów kwasem pikrynowym

b. izomeryzacji glukozy w zależności od pH i temperatury

c. estryfikacji monosacharydu bezwodnikiem kwasu octowego oraz krystalizacji uzyskanego produktu

d. dehydratacji monosacharydu stężonym kwasem siarkowym

e. kondensacji monosacharydów z fenylohydrazyną

f. hydrolizy oligosachrydu.

4. Potrafi dokumentować wyniki prac laboratoryjnych oraz wyciągnąć wnioski dotyczące struktury i reaktywności badanych cukrowców



Kompetencje

1. Akceptuje pracę w zespole, chętnie uczestniczy w zajęciach

2. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych

3. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym







Lipidy tkanek i płynów ustrojowych” 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

1. Budowa, struktura kwasów tłuszczowych, izomeria cis- trans.

2. Reaktywność grup funkcyjnych:

a. otrzymywanie soli kwasów,

b. estry – kwasów organicznych i nieorganicznych z różnymi alkoholami

c. tłuszcze proste – budowa, składniki, wiązania, woski - budowa

d. mechanizm estryfikacji i hydrolizy

e. amidy kwasowe – otrzymywanie




Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

1. Niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe – NNKT z uwzględnieniem kwasu arachidonowego

Lipidy ludzkie, roślinne i zwierzęce (oleje, żółtko, mleko i surowica ludzkie, plazma nasienia , płyn mózgowo – rdzeniowy)

2. Estry i amidy z wyższymi alkoholami i aminoalkoholami o znaczeniu biologicznym. Aspiryna.

3. Lipidy złożone – struktura (składniki, wiązania)

4. Sterole – cholesterol i jego pochodne: kwasy żółciowe, witaminy z grupy D.

5. Witaminy rozpuszczalne w tłuszczach ADEK

6. Wpływ struktury na hydrofilowość i hydrofobowość lipidów i steroidów.

7. Podstawowa struktura lipoprotein.

8. Nieenzymatyczna oksydacja lipidów, stres oksydacyjny.


Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

  1. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. .„Podręcznika laboratoryjnego z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

1.Estryfikaja kwasu salicylowego alkoholem metylowym.

2. Ekstrakcja lipidów żółtka jaja kurzego.

3. Hydroliza lecytyny – teoretycznie , reakcja.

4. Nienasycone kwasy tłuszczowe. Wykazywanie obecności wiązań podwójnych w nienasyconych kwasach tłuszczowych w naturalnych produktach: oliwie, ekstrakcie z jaja. Reakcja redukcji KMnO4.

5. Wykrywanie cholesterolu w produktach naturalnych. Reakcja Salkowskiego.

6. Reakcja Windausa. Chemiczne utlenianie wiązania podwójnego w cholesterolu – teoretycznie.

7. Próby na obecność kwasów żółciowych. Próba Haya z siarką.

8. Reakcja Pettenkofera na obecność grup hydroksylowych w kwasach żółciowych.


EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

IIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIW17, IIU11, IIU12



W zakresie wiedzy student:

1. Zna budowę kwasów karboksylowych i ich pochodnych wchodzących w skład makrocząsteczek obecnych w komórkach z uwzględnieniem kwasu arachidonowewgo i jego pochodnymi.

2. Wymienia NNKT niezbędne nienasycone kwasy tłuszczowe.

3. Klasyfikuje NNKT pod względem przynależności do klasy 

4. Rozumie pojęcia: hydrofilowy, hydrofobowy i amfipatyczny, micella oraz liposom.

4. Opisuje budowę lipidów złożonych ze wskazaniem części hydrofilowej i hydrofobowej

5. Porównuje budowę glicerofosfolipidów, sfingomielin i lipoprotein.

6. Analizuje budowę pod względem składu i rodzaju wiązań

7. Odróżnia i rozpoznaje budowę cholesterolu i jego estrów oraz kwasów żółciowych i ich soli

8. Wyjaśnia podstawowe funkcje steroidów

9. Opisuje zachowanie się lipidów w roztworach wodnych

10. Analizuje i porównuje skład lipidowy w osoczu, mleku kobiecym i zwierzęcym, żółci, płynie mózgowo rdzeniowym


11. Wymienia i nazywa podstawowe produkty uszkodzenia lipidów przez wolne rodniki.

12. Wyjaśnia pojęcie stresu oksydacyjnego

13. Zna wybrane mechanizmy antyoksydacyjne


W zakresie umiejętności student potrafi:

1. Napisać wzory chemiczne

a. wybranych kwasów tłuszczowych (stearynowy, palmitynowy, linolowy, linolenowe, arachidonowy oleinowy, erukowy, nerwonowy)

b. glicerolipidów i sfingomieliny,

c. cholesterolu i jego estrów,

2. Uzasadnić na wzorze NNKT przynależności do klasy  ze wskazaniem na jej numer

3. Napisać wybrane reakcje utleniania i redukcji

wiązań nienasyconych:

a. kwasów tłuszczowych,

b. kwasu arachidonowego

c. cholesterolu do kwasów żółciowych, witamin D i utlenianie chemiczne cholesterolu

4. Napisać reakcję estryfikacji w syntezie

a. estrów kwasów tłuszczowych z karnityną,

b. lipidów prostych

c. lipidów złożonych: kwas fosfatydowy, glicerofosfolifpidy, sfingomieliny

5. Napisać reakcję hydrolizy w lipidów w różnym pH

6. Uzasadnić, zaznaczając na wzorze, części hydrofilowe i hydrofobowe lipidów oraz ocenić amfipatyczność związku.

7. Podać skład lipidów w mleku matki, mleku zwierzęcym, żółci

8. Napisać wzory kwasów żółciowych i ich soli

9. Uzasadnić działanie kwasów żółciowych, jako biologicznych detergentów

10. Wskazać grupy funkcyjne w kwasach żółciowych odpowiedzialne za emulsyfikację tłuszczy pokarmowych.

11. Rozpoznać struktury witamin ADEK i podać ich podstawowe funkcje

12. Podać rolę witamin A i E, jako antyoksydantów lipidowych

13.Wykonać prostą rekcję analityczną z instrukcji

14. Potrafi wyciągnąć wnioski i dokumentować wyniki swoich doświadczeń w dzienniku laboratoryjny


Kompetencje

1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach

3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.

4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.







Potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach.cja, karboksylacja, metylacja,

Właściwości fizykochemiczne białek” 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1, 2 student posiada ze szkoły średniej i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

  1. Definicję roztworu koloidalnego

  2. Typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie.




  1. Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

  2. 1.Struktura II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izojonowy białek.

  3. Podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja.cja, karboksylacja, metylacja,




  1. Rozpuszczalność białek globularnych w zależności od budowy, struktury, pH roztworu

i stężenia soli

  1. Wsalanie i wysalanie białek

  2. Równowaga w roztworach wodnych białek przedzielonych błoną półprzepuszczalną:

    1. osmoza, toniczność

    2. dializa – mechanizm i zastosowanie

  3. Denaturacja i koagulacja białek czynnikami chemicznymi.

  4. Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

  5. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg „Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej” praca zbiorowa pod redakcją Prof. dr hab. Iwony Kątnik – Prastowskiej, AM Wrocław, 2009

    1. Frakcjonowanie białek surowicy siarczanem amonu: wydzielanie albumin i globulin

    2. Oczyszczanie białka z siarczanu amonowego: dializa

    3. Denaturacja i koagulacja białek






EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje

IIW10, IIW11, IIW17, IIU4, IIU11, IIU12



W zakresie wiedzy student:

  1. Zna definicję roztworu koloidalnego oraz typy roztworów koloidalnych występujących w przyrodzie

  2. Zna definicję ciśnienia osmotycznego, procesu osmozy i wskazać czynniki zaburzające stan równowagi

  3. Zna definicje roztworów izotonicznych i izoosmotycznych, rozumie mechanizmy uczestniczące w utrzymaniu homeostazy ustroju

  4. Zna podstawy teoretyczne wykorzystywane w procesach dializy

  5. Zna i rozumie pojęcie rozpuszczalności oraz zna czynniki wpływające na rozpuszczalność białek w roztworach

  6. Potrafi wskazać/nazwać typy wiązań stabilizujących II, III i IV-rzędową strukturę białek

  7. Potrafi określić wpływ składu aminokwasowego białka i jego budowy przestrzennej na właściwości fizyko-chemiczne

  8. Potrafi wyjaśnić wpływ budowy białek na rozpuszczalność w roztworach oraz oddziaływania ze związkami nisko- i wysokocząsteczkowymi

  9. Rozumie podstawy molekularne procesów wsalania i wysalania białek

  10. Rozumie i rozróżnia procesy denaturacji i koagulacji białek

  11. Potrafi wskazać, jakie typy oddziaływań stabilizujących struktury białek ulegają zniszczeniu po zadziałaniu czynników denaturujących: fizycznych i chemicznych

  12. Zna podstawy wolnorodnikowego uszkodzenia struktury białek




W zakresie umiejętności student potrafi:

  1. Wyjaśnić dlaczego białka tworzą roztwory koloidalne

  2. Wymienić, które aminokwasy uczestniczą w oddziaływaniach stabilizujących struktury białek

  3. Wskazać zastosowanie procesów wsalania i wysalania białek

  4. Wymienić czynniki denaturujące białka oraz określić wpływ na ich funkcje biologiczne

  5. Dobrać odpowiedni czynnik, który pozwoli na koagulację/wytrącenie białka z roztworu bez równoczesnej denaturacji

  6. Opisać mechanizm regulacji gospodarki wodnej w organizmie przez albuminy osocza i wyjaśnić, w jaki sposób wpływają na tworzenie gradientów stężenia soli i pH po dwóch stronach błony biologicznej

  7. Wyjaśnić zachowanie się komórki/erytrocytu zanurzonej w roztworze hipo- i hipertonicznym

  8. Potrafi wyjaśnić działanie wolnych rodników na strukturę białek.

  9. Potrafi rekcjami opisać podstawowe potranslacyjne modyfikacje aminokwasów w białkach: acetylacja, hydroksylacja, fosforylacja, karboksylacja, metylacja oraz wymienić, jakie są konsekwencje dla białek

  10. Obliczyć stężenie (molowe i procentowe) roztworu glukozy, sacharozy, chlorku potasu izotonicznego w stosunku do soli fizjologicznej

  11. Potrafi wykonać proste frakcjonowanie białek surowicy ludzkiej z zastosowaniem procesu wysalania siarczanem amonu

  12. Potrafi samodzielnie wykonać dializę wysolonych frakcji białkowych surowicy ludzkiej oraz ocenić wydajność procesu z zastosowaniem odpowiednich odczynników chemicznych (analitycznych)




Kompetencje

1. Akceptuje pracę w zespole

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach

3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.

4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.


Elektroforeza na potrzeby diagnostyki medycznej 1h sem + 2h ćw

Wiedza (treści programowe)

Treści programowe z punktu 1,2 student posiada z poprzednich zajęć i powinien je powtórzyć przed przystąpieniem do zajęć.

1. Struktura I-, II-, III- i IV-rzędowa białek, typy wiązań i oddziaływań stabilizujących poszczególne struktury. Punkt izoelektryczny i izojonowy białek

2. Formy jonowe białek globularnych w zależności od składu aminokwasowego, budowy, pH roztworu, w odniesieniu do pI.


Szczegółowy program kształcenia w zakresie wiedzy:

  1. Zasada technik elektroforetycznych.

  2. Nośniki stosowane do rozdziałów elektroforetycznych: agar, agaroza, żel poliakryloamidowy.

  3. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie. Analiza desytometryczna

  4. Rozdział liporotein surowicy w agarozie.

  5. Elektroforeza kwasów nukleinowych (teoretycznie)

  6. Elektroforeza kapilarna i ogniskowanie izoelektryczne


Formy realizacji: seminarium, krótkie referaty, dyskusja.

  1. Ćwiczenia laboratoryjne realizowane wg. „Podręcznik laboratoryjny z chemii medycznej” praca zbiorowa pod red. prof. dr hab. Iwona Kątnik – Prastowska, AM Wrocław, 2009

1. Elektroforeza białek i lipoprotein surowicy krwi w żelu agarozowym

a. wykonanie elektroforezy



b. barwienie białek i lipoprotein surowicy.



EFEKTY KSZTAŁCENIA

Uzyskane kompetencje IIW10, IIW12, IIW11, IIW13, IIU11, IIU16, II U7

W zakresie wiedzy student zna:

  1. Pojęcie zjawiska elektroforezy,

  2. Podstawy teoretyczne: zależność właściwości cząsteczek (ładunek, wielkość, kształt), środowiska (rodzaj buforu, pH, siła jonowa, rodzaj nośnika), pola elektrycznego (napięcie, natężenie prądu) na ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym




  1. Techniki elektroforetyczne stosowane do rozdziału i analizy makrocząsteczek: elektroforeza w agarozie, bibułowa, w żelu poliakrylamidowym, SDS-PAGE, dwuwymiarowa, kapilarna, ogniskowanie izoelektryczne;




  1. Wybarwianie frakcji po elektroforezie niespecyficzne białek, specyficzne lipoprotein, glikoprotein, kwasów nukleinowych;




  1. Ocena frakcji jakościowa, ilościowa: spektrofotometryczna, densytometryczna

  2. Elektroforeza białek surowicy krwi w agarozie, ocena frakcji;




  1. Pojęcie hipo, dys, hiperproteinemii;




  1. Pojęcie hiperlipoproteinemii;




  1. Elektroforeza lipoprotein surowicy krwi w agarozie, ocena frakcji;




W zakresie umiejętności student potrafi:

  1. Definiuje i wyjaśnia proces elektroforezy

  2. Wymienia parametry wpływające na ruchliwość cząsteczek w polu elektrycznym

  3. Określa miejsce startu i kierunek ruchu cząsteczek w polu elektrycznym

  4. Wymienia cechy fizyko-chemiczne kwasów nukleinowych oraz grup białek, w tym lipoprotein i glikoprotein umożliwiające ruch w polu elektrycznym

  5. Opisuje mechanizm rozdziału makrocząsteczek na frakcje o różnej ruchliwości

  6. Wymienia metody elektroforetyczne i opisuje mechanizmy rozdziału

  7. Potrafi dobrać odpowiednią metodę elektroforezy zależnie od właściwości makrocząsteczek w mieszaninie i celu badania

  8. Zna podstawy metod wykrywania obecności lub swoistej aktywności biocząsteczek rozdzielonych w wyniku elektroforezy

  9. Zna podstawy oceny jakościowej i ilościowej pasm uzyskanych w elektroforezie

  10. Potrafi obliczyć udział procentowy pasma w elektroforogramie

  11. Nazywa główne frakcje białek surowicy krwi w elektroforogramie w kolejności ich występowania

  12. Odróżnia obraz pasm prawidłowy od patologicznego przez porównanie z kontrolą,

  13. Zna prawidłowe wartości stężenia białka całkowitego i procentowej zawartości albumin i globulin w surowicy krwi

  14. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy w żelu do wykrywania i oceny zaburzeń w składzie białek surowicy krwi

  15. Opisuje ogólny schemat struktury lipoprotein

  16. Wymienia podstawy klasyfikacji i rozdzielania lipoprotein

  17. Rozróżnia frakcje o dużej zawartości trójglicerydów i o dużej zawartości cholesterolu

  18. Nazywa frakcje lipoprotein surowicy w elektroforogramie w kolejności ich występowania

  19. Wyjaśnia znaczenie elektroforezy do wykrywania i oceny zaburzeń w składzie lipoprotein surowicy krwi

  20. Potrafi wykonać wstępne czynności poprzedzające przeprowadzenie elektroforezy,

  21. Potrafi przeprowadzić elektroforezę zgodnie z procedurą,

  22. Potrafi opracować elektroforogram do interpretacji wyniku

  23. Dokumentuje wyniki pracy laboratoryjnej

  24. Potrafi zaproponować metodę elektroforezy i określić warunki rozdziału (teoretycznie) mieszniny białek, o podanych pI i masach.

  25. Potrafi narysować i opisać schemat wzoru frakcji białek surowicy i lipoprotein po wybarwieniu elektroforogramu.




Kompetencje

1. Akceptuje pracę w zespole.

2. Chętnie uczestniczy w zajęciach.

3. Integruje się z grupą i akceptuje standardy zachowań etycznych.



4. Przestrzega zasad zachowania bezpieczeństwa w laboratorium chemicznym.




Kolokwium dopuszczające nr 2 z ćwiczeń 5, 6, 7 i 8.

Do kolokwium obowiązuję materiał wykładowy! 13.XII.2012r.


I termin poprawkowy kolokwiów dopuszczających nr 1 i 2. 20.XII.2012r.





©absta.pl 2019
wyślij wiadomość

    Strona główna